誘導契合學說

“誘導契合”學說（induced fit theory）

酶對於它所作用的底物有著嚴格的選擇，只能催化一定結構或者一些結構近似的化合物，使這些化合物發生生物化學反應。有的科學家提出，酶和底物結合時，底物的結構和酶的活動中心的結構十分吻合，就好像一把鑰匙配一把鎖一樣。酶的這種互補形狀，使酶只能與對應的化合物契合，從而排斥了那些形狀、大小不適合的化合物，這就是“鎖鑰學說”。

科學家後來發現，當底物與酶結合時，酶分子上的某些基團常常發生明顯的變化。另外，酶常常能夠催化同一個生化反應中正逆兩個方向的反應。因此,“鎖和鑰匙學說”把酶的結構看成是固定不變的，這是不符合實際的。於是，有的科學家又提出，酶並不是事先就以一種與底物互補的形狀存在，而是在受到誘導之後才形成互補的形狀。這種方式如同一隻手伸進手套之後，才誘導手套的形狀發生變化一樣。底物一旦結合上去，就能誘導酶蛋白的構像發生相應的變化，從而使酶和底物契合而形成酶-底物絡合物，這就是1958年D.E.Koshland提出的“誘導契合學說”：酶分子活性中心的結構原來並非和底物的結構互相吻合，但酶的活性中心是柔軟的而非剛性的。當底物與酶相遇時，可誘導酶活性中心的構象發生相應的變化，有關的各個基團達到正確的排列和定向，從而使酶和底物契合而結合成中間絡合物，並引起底物發生反應。反應結束當產物從酶上脫落下來后，酶的活性中心又恢復了原來的構象。

後來，科學家對羧肽酶等進行了X射線衍射研究，研究的結果有力地支持了這個學說。