常文瑞

1940年（庚辰年）出生於遼寧錦州。

1964年畢業於南開大學化學系。

1985～1987年在美國匹茲堡大學晶體學系做訪問學者，後於1990年、1993年和1995～1997年作為訪向教授分別在日本大阪大學蛋白質研究所、美國匹茲堡大學生化與分子生物學系和美國喬治亞大學生化與分子生物學系作訪問研究。

1993～1995和1997～2003年分別任生物大分子國家重點實驗室常務副主任和副主任，歷任中國晶體學會常務理事、副理事長（1999～2004），中國生物物理學會常務理事（1998～2004），分子生物物理專業委員會主任以及國際晶體學會生物大分子委員會顧問（1993～1996）、委員（1996～1999）等職。

2005年當選為中國科學院院士。

光合作用相關蛋白的結構生物學研究。

常文瑞教授已發表學術論文九十餘篇，先後獲得國家自然科學獎二等獎兩次，中國科學院科技進步獎一等獎、二等獎，以及北京市科學技術獎一等獎各一次。

1989年被評為中國科學院先進工作者，

1990年由國家人事部授予國家“有突出貢獻的中青年專家”稱號，由國家計委、科委和中國科學院聯合授予“在國家實驗室建設中做出突出貢獻，被評為先進工作者”，同時獲得“金牛獎”。

常文瑞教授的主要科學成就和貢獻是：

1.重要光合膜蛋白 - 高等植物捕光複合物的三維結構研究。膜蛋白的三維結構研究一直是國際公認的高難課題，它也被認為是一個國家結構生物學研究水平的重要標誌。常文瑞教授主持完成了我國第一個膜蛋白的晶體結構測定(Nature，2004)，這也是國際上第一個用x-射線方法測定的高等植物捕光複合物的原子水平的三維結構。該項研究提供了如下的重要創新結果：

①揭示了一種膜蛋白結晶的全新方式（命名為Type Ⅲ）。

②提供了包括本體膜蛋白、色素分子（葉綠素分子和類胡蘿蔔素分子）和脂類（磷脂和糖脂）組成的脂蛋白複合體的完整、精確的結構模型，為定量研究高等植物光能的吸收和傳遞提供了重要結構依據。

③建立了LHC—Ⅱ單體內、三聚體內和三聚體之間能量傳遞的網路。

④對植物在高光條件下的光保護機制等光合作用研究的熱點問題進行了討論，提出了基於三維結構的非光化學能量淬滅模型。

該項研究的成功使我國的結構生物學研究和光合作用機理研究都進入了國際先進行列。研究論文已被Nature以Article形式發表，結構模型圖也被選作為該期雜誌的封面。該論文發表后在國內外相關學術界引起強烈反響。中國科學院、科技部和國家自然科學基金委員會聯名為此召開了新聞發部會。已先後收到第十屆國際結晶大會（2004，北京）、第十三屆國際光合作用大會（2004，加拿大），第十五屆國際生物物理學大會（2005，法國）和歐洲生物物理學會，國際晶體學大會（2005，義大利）以及國際蛋白質組學討論會和日本晶體學年會（2004，日本）做特約報告的邀請。已先後有義大利、英國和法國等四個實驗室主動提出開展光合作用機理的合作研究，部分合作研究已開始取得可喜進展。

2. 藻類光合作用捕光蛋白色素複合物的晶體結構研究。常文瑞教授在光合作用和膜蛋白研究領域取得上述重大突破絕不是偶然的。他的研究組在光合作用研究方面有堅實的基礎和積累，他們歷經十年測定了一批藻類捕光複合物的三維結構。1996年完成的R - 藻紅蛋白 - 色素複合物的晶體結構[JMB，1996；Protein，1999]是分子量為26萬的超大蛋白色素複合物，也是我國繼胰島素和天花粉之後，第三個用多對同晶置換法測定的具有原始創新性的生物大分子三維結構。在此基礎上相繼完成了R-藻藍蛋白[Biophys. J，2001]、c-藻藍蛋白[Acta. cryst. D，2001]、別藻藍蛋白[JBc，1999]等組成藻類捕光天線藻膽體的全部三類共四個蛋白-色素複合物的三維結構，並對光能吸收傳遞途徑進行了分析討論[Biophys.J.2001]。這是一項系統性的創新研究成果，常文瑞教授作為第一完成人獲得2003年度北京市科學技術獎一等獎

3. 胰島素晶體結構與功能研究。作為原北京胰島素晶體結構研究組的主要成員之一，常文瑞參加了三方二鋅豬胰島素晶體結構測定的全過程（4?，2.5?，1.8?解析度）。這是我國科學工作者測定的第一個蛋白質的晶體結構，研究結果達到了同期的國際先進水平。該項成果獲得1978年全國科學大會獎和1982年國家自然科學獎二等獎。隨後，常文瑞主持完成了1.2 ?高解析度高精度的胰島素晶體結構研究。該項成果達到當時國際同類研究工作的最高水平，所獲得的電子密度圖不僅可觀測到硫原子的電子密度的各向異性分佈，而且可探測80%以上的氫原子的電子密度。該項研究成果獲得1987年度中國科學院科學技術進步獎一等獎（常文瑞為第一完成人），並與本實驗室完成的去五肽胰島素結構研究等工作一起獲得1989年度國家自然科學獎二等獎（第三完成人）。

4. 重要功能酶和金屬蛋白酶的結構與功能研究。常文瑞教授主持完成了一系列重要功能酶和金屬蛋白酶的結構與功能研究，如重要抗血栓藥物——蚯蚓纖溶酶（蚓激酶）的三維結構與功能的系列研究，分離並鑒定出7種蚯蚓纖溶酶的活性組分（Biotechnol Lett，2003），已先後完成了蚯蚓纖溶酶A（JMB，2002）和蚯蚓纖溶酶B（糖蛋白）的三維結構測定；又如與環保和健康密切相關的一系列金屬蛋白酶的三維結構，包括：不同條件下的赤鮮素蛋白（Rubrerythrjn（Rr））的晶體結構研究，探測到了金屬離子在蛋白分子中的移動軌跡（JBIC，2003）；亞硝酸還原酶（Nitrte reductase（NIR））的一系列突變類似物，（包括NIR-257E（BBRC，2003），去五肽（NIR - C5）（BBRC，2004）、去十一肽（NIR - C11）（BBRC，2002）等）的結構研究，對酶催化機制提出了新的討論；以及來自綠色蛋白的含錳過氧歧化酶（MnsOD）（JSB，2002）和兩類磺酸基轉移酶（M - PST，PPST）的三維結構等並參與完成了吡哆醛激酶（JBC，2002；JBC，2004），耐熱（-糖苷酶（J. Bacteriol，2003），植物鈣調素蛋白（PCM6）（Acta. Cryst. D，2004）等三維結構與功能研究。