1996年，類泛素蛋白修飾分子SUMO1（small ubiquitin-like modifier，SUMO）及SUMO化修飾首次被研究報道，近20年來，從酵母到人等各種真核細胞都發現其修飾的底物蛋白，SUMO化修飾已經被視為一種很普遍的蛋白翻譯后修飾方式。
在高等真核細胞中，至少存在三種SUMO蛋白（SUMO1/2/3）和六種SUMO特異性蛋白（Sentrin/SUMO-specific proteases）——SENP1/2/3/5/6/7。
SUMO主要分佈在細胞核中，其中SUMO1在核膜、核仁、核質都有分佈，而SUMO2/3則主要分佈於核質。
SUMO化修飾是一個動態可逆的過程，SUMO分子通過在E1活化酶、E2結合酶和E3連接酶的參與下共價結合到底物蛋白賴氨酸殘基上，調控底物蛋白的結構與功能，而SENPs則通過特異性地對底物靶蛋白去SUMO化修飾，與SUMO分子共同調節底物蛋白的SUMO化狀態，進而調控細胞功能。
