組氨酸激酶

推測這ills蛋白質中高度保守的谷氨酸殘基參與ATP酶的催化機制，而在組氨酸激酶活性中心沒有發現谷氨酸。以上結構特點可以解釋為什麼這個超家族的成員中有些有激酶的功能，而有些有ATP酶的功能. HPK的主要功能是催化ATP依賴的自身磷酸化反應，使二聚體結構域特異的His殘基磷酸化，進而作為磷酸供體使RR蛋白的Asp殘基磷酸化。此外，HPK還能使與其相關聯的RR蛋白表現出磷酸酶活性，通過使RR蛋白去磷酸化，可作為調節細胞內磷酸化的RR蛋白水平的另外一種途徑。

概述盡 管 沒 有證據表明脊椎動物中存在二組分系統，但關於脊椎動物組氨酸磷酸化的報道卻屢見不鮮。對哺乳動物磷酸組氨酸的描述始於20世紀60年代。繼之發現了大鼠核蛋白激酶可以使組蛋白H(histone H4)的組氨酸殘基磷酸化[141.20世紀90年代，分別在研究p36和p38蛋白的過程中發現，這兩個可能相同的蛋白質都在Ras蛋白和鳥PA吟核普酸存在時被磷酸化，並且磷酸化發生在組氨酸殘基上。生物遭受外界環境刺激后，相關基因往往會發生表達水平的適應性變化，以維持正常的生命活動。然而，誘導表達並非只是簡單的“開-關”過程，其動力學特徵和調控機制非常複雜。其中，脈衝式表達(surge)模式普遍存在於病原菌毒力因子表達、動物激素的產生和癌症發展過程中腫瘤壞死因子的表達等重要生理生化過程中。針對脈衝式表達的過程及精細調控分子機制的研究還十分匱乏。雙組分信號轉導系統是細菌細胞最重要的感應外界環境刺激的分子機制，曾被國內外研究者形象地比喻為細菌的“神經系統”。細菌細胞一般編碼數個到數百個雙組分信號轉導系統蛋白，其數量多少直接反映了不同細菌“智商(IQ)”的高低 (Galperin, 2005. BMC Microbiology)。該信號系統由組氨酸激酶和反應調節蛋白兩部分組成，通過蛋白質磷酸化修飾完成信號的跨膜傳遞。