別構酶

別構酶是一種調節酶，特異性的代謝物與別構酶的活性部位以外的位點非共價結合后，可以調節其活性。

生物學意義

徠別構酶是酶活性調節的重要方式，靈敏，快速，可逆，所以代謝途徑中的關鍵酶經常採用別構調節，這樣可以適應快速變化的環境條件.

別構酶多為寡聚酶，含有兩個或多個亞基。其分子中包括兩個中心：一個是與底物結合、催化底物反應的活性中心；另一個是與調節物結合、調節反應速度的別構中心。兩個中心可能位於同一亞基上，也可能位於不同亞基上。在後一種情況中，存在別構中心的亞基稱為調節亞基。別構酶是通過酶分子本身構象變化來改變酶的活性。

調節物也稱效應物或調節因子。一般是酶作用的底物、底物類似物或代謝的終產物。調節物與別構中心結合后，誘導或穩定住酶分子的某種構象，使酶的活性中心對底物的結合與催化作用受到影響，從而調節酶的反應速度和代謝過程，此效應稱為酶的別構效應（allosteric effect ）。因別構導致酶活力升高的物質，稱為正效應物或別構激活劑，反之為負效應物或別構抑製劑。不同別構酶其調節物分子也不相同。有的別構酶其調節物分子就是底物分子，酶分子上有兩個以上與底物結合中心，其調節作用取決於分子中有多少個底物結合中心被佔據。別構酶的反應初速度與底物濃度（V對[S]）的關係不服從米氏方程。而是呈現S形曲線。S形曲線表明，酶分子上一個功能位點的活性影響另一個功能位點的活性，顯示協同效應（cooperative effect ）, 當底物或效應物一旦與酶結合后，導致酶分子構象的改變，這種改變了的構象大大提高了酶對後續的底物分子的親和力。結果底物濃度發生的微小變化，能導致酶促反應速度極大的改變。

天冬氨酸轉氨甲醯酶（Aspartate transcarbamoylase ATCase）是了解最清楚的一個別構酶。它催化嘧啶核苷酸合成途徑中的第一個中間物N – 氨甲醯天冬氨酸的合成，ATCase受其代謝途徑的終產物CTP 的別構抑制。ATCase 由兩個三聚體構成的催化亞基（C3）和三個二聚體構成的調節亞基（r2）組成。當催化亞基和調節亞基混合時能迅速結合。

CTP 的抑製劑的影響、ATP的激活、以及協同結合底物均受四級結構的巨大變化所調節，通過催化亞基和調節亞基之間的相互作用產生別構效應。