caspase

它們的活性位點均包含半胱氨酸殘基，能夠特異性的切割靶蛋白天冬氨酸殘基上的肽鍵，故名。caspase負責選擇性地切割某些蛋白質，從而造成細胞凋亡。

Caspase是一類蛋白酶家族，成員較多，在人類，已經鑒定了11種不同的caspase，根據其蛋白酶序列的同源性可分為3個亞族：Caspase-1亞族包括 Caspase-1、4、5、11；Caspase-2亞族包括Caspase-2、9； Caspase-3亞族包括Caspase-3、6、7、8、10。

起細胞凋亡執行者作用的是caspase3,6,7

各種Caspase都富含半胱氨酸，它們被激活后，能夠在靶蛋白的特異天冬氨酸殘基部位進行切割。在正常的細胞內，每一種caspase都是以非活性狀態存在的，這種非活性的caspase稱作酶原（zymogen），它是酶的非活性前體，其肽鏈比有活性時長一些，將多出的部分切除，就轉變成有活性的caspase。

有兩類Caspase，一類是起始者（initiators）,另一類是執行者（executioners）,起始Caspase在外來蛋白信號的作用下被切割激活，激活的起始Caspase對執行者Caspase進行切割並使之激活，被激活的執行者Caspase通過對caspase靶蛋白的水解，導致程序性細胞死亡。