磷酸丙糖異構酶

磷酸丙糖異構酶（Triose-phosphateisomerase，通常簡稱為TPI或TIM）是一種能夠催化丙糖磷酸異構體在二羥丙酮磷酸和D型甘油醛-3-磷酸之間轉換。

磷酸丙糖異構酶在糖酵解中具有重要作用，對於有效的能量生成是必不可少的。磷酸丙糖異構酶被發現存在於幾乎所有的生物體，包括哺乳動物、昆蟲、真菌、植物和大多數細菌中。但也有一些不進行糖酵解的細菌，如解脲支原體（en:ureaplasma），則缺乏該酶。

[編輯]結構

磷酸丙糖異構酶結構的側面圖。磷酸丙糖異構酶是由兩個相同的亞基所形成的二聚體；每一個亞基都含有250個左右的胺基酸殘基。每個亞基的三維結構中都包含位於外部的8個α螺旋和位於內部的8個平行β鏈。這樣的一種結構花樣被稱為αβ桶或TIM桶，是目前觀察到的最為普遍的一種蛋白質摺疊方式。該酶的活性位點位於「桶」的中心，其中一個谷氨酸和一個組氨酸參與了催化反應進程。活性位點附近的殘基序列在所有已知的磷酸丙糖異構酶中都很保守。