米氏常數

米氏常數（Michaelis constant,）（Km）

Km：米氏常數，是研究酶促反應動力學最重要的常數。

圖示以及公式推導。它可以表示酶和底物之間的親和能力，Km值越大，親和能力越弱，反之亦然。它可以確定一條代謝途徑中的限速步驟：代謝途徑是指由一系列彼此密切相關的生化反應組成的代謝過程，前面一步反應的產物正好是後面一步反應的底物，例如，EMP途徑。限速步驟就是一條代謝途徑中反應最慢的那一步，Km值最大的那一步反應就是，該酶也叫這條途徑的關鍵酶。它可以用來判斷酶的最適底物，某些酶可以催化幾種不同的生化反應，叫多功能酶，其中Km值最小的那個反應的底物就是酶的最適底物。 Km是一種酶的特徵常數，只與酶的種類有關而與酶的濃度無關，與底物的濃度也無關，這一點與Vm是不同的，因此，我們可以通過Km值來鑒別酶的種類。但是它會隨著反應條件（T、PH）的改變而改變。非競爭性抑製劑米氏常數不變，最大反應速度減小；反競爭性抑製劑米氏常數減小，最大反應速度減小

Km的意義及應用

（1）、活性中心被底物佔據一半時的底物濃度。當V=1/2Vmax時，Km=[S]。

（2）、Km是特徵常數，一般只與酶的性質、底物種類及反應條件有關，與酶的濃度無關。

（3）、Km可近似表示表示酶與底物的親和力

Km=(K2+K3)/K1=Ks+K3/K1

當K1、K2>>K3時，Km近似等於Ks，因此，1/Km可近似表示酶與底物的親和力大小

（4）、Km與天然底物

Km最小或最高Vm/Km比值的底物稱之為該酶的最適底物或天然底物。

（5）、已知Km，可根據[S]推算V，或由V推算[S]

（6）、了解酶的Km及[S]推知是否受[S]調節

（7）、用於鑒別原級同工酶、次級同工酶。

（8）、測定不同抑製劑對某個酶的Km值的影響判斷抑制類型（非競爭性抑製劑米氏常數不變，最大反應速度減小；競爭性抑製劑米氏常數增大，最大反應速度不變。）

（9）、催化可逆反應的酶：測定Km和[S]推測催化反應的方向及程度。