氧離曲線

從肺泡擴散入血液的O2必須通過血液循環運送到各組織，從組織進入血液的CO2的也必須由血液循環運送到肺泡。下述O2和CO2在血液中運輸的機制。

O2和CO2的都以兩種形式存在於血液：物理溶解的和化學結合的。氣體在溶液中溶解的量與分壓和溶解度成正比，和溫度成反比。溫度38℃時，1個大氣壓（760mmHg,101.32kPa）的 O2和 CO2在100ml血液中溶解的量分別是2.36ml和48ml。按此計算，靜脈血 PCO2和為6.12kPa(46mmHg)，則每100ml血液含溶解的CO2為（48×6.12）/101.08=2.9ml；動脈血PO2為13.3kPa(100mmHg),每100ml血液含溶解的O2為（2.36×13.3）/101.08=0.31ml。可是，血液中實際的O2和O2為CO2含量比這數字大得多（表5-4），以溶解形式存在的O2、CO2比例極少，顯然單靠溶解形式來運輸O2、CO2不能適應機體代謝的需要。例如，安靜狀態下人體耗O2量約為250ml/min，如只靠物理溶解的O2來提供，則需大大提高心輸出量或提高肺泡內的PO2，這對機體極其不利，所幸在進化過程中形成了O2、CO2為極為有效地化學結合的運輸形式，大大減輕了對心臟和呼吸器官的苛求。

雖然溶解形式的O2、CO2很少，但也很重要。因為在肺或組織進行氣體交換時，進入血液的O2、CO2都是先溶解，提高分壓，再出現化學結合；O2、CO2從血液釋放時，也是溶解的先逸出，分壓下降，結合的再分離出現補充所失去的溶解的氣體。溶解的和化學結合的兩者之間處於動態平衡。

前序

血液中的O2以溶解的和結合的兩種形式存在。溶解的量極少，僅占血液總O2含量的約1.5%，結合的占 98.5%左右。O2的結合形式是氧合血紅蛋白（HbO2）。血紅蛋白（hemoglobin,Hb）是紅細胞內的色蛋白，它的分子結構特徵使之成為極好的運O2工具。Hb還參與CO2的運輸，所以在血液氣體運輸方面Hb占極為重要的地位。

Hb分子結構簡介

每1Hb分子由1個珠蛋白和4個血紅素（又稱亞鐵原卟啉）組成。每個血紅素又由4個吡咯基組成一個環，中心為一鐵原子。每個珠蛋白有4條多肽鏈，每條多肽鏈與1個血紅素連接構成Hb的單體或亞單位。Hb是由4個單體構成的四聚體。不同Hb分子的珠蛋白的多肽鏈的組成不同。成年人Hb（HbA）的多肽鏈是2條α鏈和2條β鏈，為α2β2結構。胎兒Hb（HbF）是2條α鏈和2條γ鏈，為α2γ2結構。出生后不久HbF即為HbFA所取代。多肽鏈中氨基酸的排列順序已經清楚。每條α鏈含141個氨基酸殘基，每條β鏈含146個氨基酸殘基。血紅素的Fe2+均連接在多肽鏈的組氨基酸殘基上，這個組氨酸殘基若被其它氨基酸取代，或其鄰近的氨基酸有所改變，都會影響Hb的功能。可見蛋白質結構和功能密切相關。

Hb的4個單位之間和亞單位內部由鹽鍵連接。Hb與O2的結合或解離將影響鹽鍵的形成或斷裂，使Hb四級結構的構型發生改變，Hb與O2的親和力也隨之而變，這是Hb氧離曲線呈S形和波爾效應的基礎（見下文）。

Hb與O2結合的特徵

血液中的O2主要以氧合Hb（HbO2）形式運輸。O2與Hb的結合有以下一些重要特徵：

1．反應快、可逆、不需酶的催化、受PO2的影響。當血液流經PO2高的肺部時，Hb與 O2結合，形成HbO2；當血液流經PO2低的組織時，HbO2迅速解離，釋放O2，成為去氧Hb：

2．Fe2+與O2結合后仍是二價鐵，所以該反應是氧合（oxygenation），不是氧化（oxidation）。

3．1分子Hb可以結合4分子O2。Hb分子量是64000-67000道爾頓（d），所以1gHb可以結合1.34-1.39mlO2，視Hb純度而異。100ml血液中，Hb所能結合的最大O2量稱為Hb的氧容量。此值受Hb濃度的影響；而實際結合的O2量稱為Hb的氧含量，其值可受PO2的影響。Hb氧含量和氧容量的百分比為Hb氧飽和度。例如，Hb濃度在15g/100ml血液時，Hb的氧容量=15×1.34=Hb 20.1ml/100ml血液，如Hb的氧含量是20.1ml，則Hb氧飽和度是100%。如果Hb氧含量實際是15ml，則Hb氧飽和度=15/20×100%=75%。通常情況下，溶解的O2極少，故可忽略不計，因此，Hb氧容量，Hb氧含量和Hb氧飽和度可分別視為血氧容量（oxygen capacity）、血氧含量（oxygen content）和血氧飽和度（oxygen saturatino）。HbO2呈鮮紅色，去氧Hb呈紫藍色，當體表表淺毛細血管床血液中去氧Hb 含量達5g/100ml血液以上時，皮膚、粘膜呈淺藍色，稱為紫紺。

4．Hb與O2的結合或解離曲線呈S形，與Hb的變構效應有關。當前認為Hb有兩種構型：去氧Hb為緊密型（tense form,T型），氧合Hb為疏鬆型（relaxed form,R型）。當O2與Hb的Fe2+結合后，鹽鍵逐步斷裂，Hb 分子逐步由T型變為R型，對O2的親和力逐步增加，R型的O2親和力為T型的數百倍。也就是說，Hb 的4個亞單位無論在結合O2或釋放O2時，彼此間有協同效應，即1個亞單位與O2結合后，由於變構效應的結果，其它亞單位更易與O2結合；反之，當HbO2的1個亞單位釋出O2后，其它亞單位更易釋放O2。因此，Hb氧離曲線呈S形。

氧離曲線

氧離曲線（oxygen dissociation curve）或氧合血紅蛋白解離曲線是表示PO2與Hb 氧結合量或Hb氧飽和度關係的曲線。該曲線既表示不同PO2時，O2與Hb 的結合情況。上面已經提到的曲線呈S形，是Hb變構效應所致。同時曲線的S形還有重要的生理意義，下面分析氧離曲線各段的特點及其功能意義。

特點及其功能意義

1．氧離曲線的上段 相當於PO27.98-13.3kPa(60-100mmHg)，即PO2較高的水平，可以認為是Hb與O2結合的部分。這段曲線較平坦，表明PO2的變化對Hb氧飽和度影響不大。例如PO2為13.3kPa(100mmHg)時（相當於動脈血PO2），Hb氧飽和度為97.4%，血O2含量約為19.4ml%；如將吸入氣PO2提高到19.95kPa(150mmHg)，Hb氧飽和度為100%，只增加了2.6% ,這就解釋了為何VA/Q不匹配時，肺泡通氣量的增加幾乎無助於O2的攝取；反之，如使PO2下降到9.31kPa(70mmHg)，Hb氧飽和度為94%，也不過只降低了3.4%。因此，即使吸入氣或肺泡氣PO2有所下降，如在高原、高空或某些呼吸系統疾病時，但只要PO2不低於7.98kPa(60mmHg)，Hb氧飽和度仍能保持在90%以上，血液仍可攜帶足夠量的O2，不致發生明顯的低血氧症。

2．氧離曲線的中段 該段曲線較陡，相當於PO25.32-7.98kPa(40-60mmHg)，是HbO2釋放O2的部分。PO25.32kPa(40mmHg)，相當於混合靜脈血的PO2，此時Hb氧飽和度約為75%，血O2含量約14.4ml%，也即是每100ml血液流過組織時釋放了5mlO2。血液流經組織液時釋放出的O2容積所佔動脈血O2含量的百分數稱為O2的利用係數，安靜時為25%左右。以心輸出量5L計算，安靜狀態下人體每分耗O2量約為250ml。

3．氧離曲線的下段 相當於PO22-5,32kPa(15-40mmHg)，也是H bO2與O2解離的部分，是曲線坡度最陡的一段，意即PO2稍降，HbO2就可大大下降。在組織活動加強時，PO2可降至2kPa(15mmHg)，HbO2進一步解離，Hb氧飽和度降至更低的水平，血氧含量僅約4.4ml%，這樣每100ml血液能供給組織15mlO2，O2的利用係數提高到75%，是安靜時的3倍。可見該段曲線代表O2貯備。

影響氧離曲線的因素

1.曲線左移：PH↑、DPG↓、溫度↓、PCO2↓

1.曲線右移：PH↓、DPG↑、溫度↑、PCO2↑