金屬酶是一種含有一種或幾種金屬離子作為輔基的結合酶。金屬酶純化時仍保留著定量的功能金屬離子。
一種含有一種或幾種金屬離子作為輔基的結合酶。金屬酶純化時仍保留著定量的功能金屬離子。
按照金屬離子 和酶蛋白結合的穩定程度又可分為金屬酶和金屬激活酶兩類。金屬酶中,它們牢固地結合在一起,金屬離子通常為活性中心。在金屬激活酶中,它們鬆散地結合,但金屬離子卻是酶活性的激活劑。金屬酶種類很多,以含鋅、鐵、銅的 酶最多,如鐵金屬酶-細胞色素C。也有含鉬、錳等其他金屬離子的酶。例如
細胞色素氧化酶除含有
鐵離子還含有
銅離子。
大部分
β-內醯胺酶的活性位點是絲氨酸殘基,但也有一小部分活性位點為金屬離子的酶類。第一個發現的以金屬離子為活性中心的酶是由蠟樣芽抱桿菌產生的頭孢菌素酶,能被
EDTA所抑制,之後世界各地均發現了能產生這類酶的各種細菌。1988年
Bush首次將該酶定名為
金屬β-內醯胺酶(metalloβ-1actamase),簡稱金屬酶。
金屬β-內醯胺酶耐受β—內醯胺酶抑製劑且可水解幾乎所有
β—內醯胺類抗生素(包括
亞胺培南)。該酶已在氣單胞菌、嗜麥芽窄食單胞菌、洋蔥伯克霍爾德氏菌中發現,其中
嗜麥芽窄食單胞菌的亞胺培南耐藥性由染色體介導,而脆弱擬桿菌、肺炎克雷伯氏菌、銅綠假單胞菌中
質粒介導的突變株在日本已有報道。由粘質沙雷氏菌產生的金屬β—
內醯胺酶IMP-1型可在類似接合子的intl3上移動,已經傳播到銅綠假單胞菌、肺炎克雷伯氏菌和產鹼桿菌。金屬酶可以水解碳青黴烯類和開發的
第四代頭孢菌素。金屬β-內醯胺酶有廣泛傳播的潛力,對幾乎所有的β—內醯胺類抗生素均具有水解活性,是所知的最強的β-內醯胺酶-。