磁受體蛋白

2015年11月16日，北京大學生命科學學院的謝燦課題組在《Nature Material》雜誌上在線發表了生物感磁研究領域的一項突破性進展。作者首先提出了一個基於蛋白質的生物指南針模型（Biocompass model）。該模型認為，存在一個鐵結合蛋白作為磁感應受體（Magnetoreceptor，MagR），該蛋白通過線性多聚化組裝，形成了一個棒狀的蛋白質複合物（Magnetosensor），就像一個小磁棒一樣有南北極。而前人推測的感磁相關蛋白Cry和磁感應受體MagR通過相互作用，在MagR棒狀多聚蛋白的外圍，纏繞著感光蛋白Cry，從而實現“光磁耦合”。

在這一模型的理論框架下，謝燦課題組通過計算生物學預測、果蠅的全基因組搜索和蛋白質相互作用實驗發現了一個全新的磁受體蛋白（MagR）。

生物物理學和物理學實驗證明，MagR蛋白複合物具有很明顯的內稟磁矩，能通過磁場在實驗室富集和純化得到。作者不僅從物理性質上測量了該蛋白在溶液狀況下的磁性特徵，還通過電鏡觀察到MagR蛋白質複合物能感應到微弱的地球磁場（在北京大致為0.4高斯），並沿著地球磁場排列。人工增強磁場強度可以導致這種排列更加有序。實驗中也觀測到了蛋白質晶體呈現極強的磁性，能明顯被鐵磁物質吸引，當外界磁場突然反向時，蛋白質棒狀複合物會發生180°跳轉。作者推測該蛋白質複合物磁性的物理基礎可能基於MagR蛋白在棒狀多聚複合物的軸線上鐵原子的有序排列以及在由鐵硫簇形成的平行“鐵環”中可能存在環形電流。同時，動物免疫組織化學實驗也證明了磁感應受體MagR蛋白質和光受體Cry蛋白質在鴿子視網膜存在共定位，暗示著動物可能可以“看”到地球磁場的存在。

鐵硫蛋白屬於進化中非常古老的蛋白家族，很多高等生物中的鐵硫蛋白在細菌中也廣泛存在。比如說，真核生物的MagR在細菌如在大腸桿菌中的同源蛋白名為Isca1。鐵硫蛋白最早由美國科學家Helmut Beinert在1960年發現，並在其後得到了廣泛研究，包括它們的蛋白質組裝過程、生理學功能以及由於蛋白質異常產生的疾病等等，但是從來沒有人把鐵硫蛋白和生物感磁動物遷徙聯繫在一起。編碼該蛋白的磁受體基因magr從昆蟲到人類高度保守，可能意味著生物磁感應機制的保守性。

謝燦課題組的這一系列的實驗初步確認並建立了基於MagR蛋白的生物指南針感磁機理。MagR蛋白的發現，對生物感磁機制的發展有著至關重要的影響，由於MagR蛋白自身具有內稟磁矩，加之MagR蛋白與Cry蛋白相似的特徵（例如在果蠅頭部和在鴿子視神經細胞中大量表達；在進化上出現得很早，廣泛存在於生物界各類物種），Cry蛋白佔據了20多年的“第一磁受體蛋白”地位受到了強烈撼動。