血紅素蛋白
血紅素蛋白
血紅素蛋白（hemopexin,Hpx）分子量5.7萬，單鏈多肽，含糖量約22%。正常血漿中含量為500-1000μg/L，和遊離血紅素有特異結合能力。它可配合結合珠蛋白對血紅蛋白進行處理。當廣泛溶血時，血漿結合珠蛋白耗竭，循環中遊離的血紅蛋白可降解為珠蛋白和血紅素兩部分。血紅素不溶於水，可與Hpx結合成複合物而運輸到肝，分子中的鐵可被機體重新利用，卟啉環降解為膽紅素而由膽管排出。Hpx並不能與血紅蛋白結合，僅可與血紅素可逆地結合，而在血循環中反覆利用，這是機體有效地保存鐵的又一種方式，而避免血紅蛋白和血紅素從腎排出體外。
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血紅素蛋白 h（a） emoprotein heme protein
色素蛋白質之一。為血紅素和蛋白質的結合體的總稱。蛋白與血紅素的結合比有1∶1，1∶2，1∶4等各種情況。鐵原子和6個配位體結合，有形成作為絡合物的八面體結構傾向．在血紅素蛋白質中．除卟啉的4個氮以外，與蛋白質的組氨酸殘基的咪唑環或甲硫氨酸殘基的兩個或一個硫結合，進而再和其它分子結合．在細胞色素中是鐵原子和蛋白質中的二個基團結合，由於它的價數變化（Ⅱ—Ⅲ）而起電子傳遞體的作用。在血紅蛋白上，鐵原子以Ⅱ價狀態在第六配位上與氧分子進行可逆的結合、形成氧合血紅蛋白。在過氧化氫酶、過氧化酶中結合過氧化氫，在隨鐵的價數變化的同時促進其反應。這樣，血紅素蛋白質有顯著的傳遞電子、送氧，酶作用等生理活性，而廣泛存在於生物體中。根據鐵原子離子鍵或共價鍵產生永久磁性的強弱．也分為高自旋結合物（過氧化氫酶、血紅蛋白等）和低自旋結合物（細胞色素、氧合血紅蛋白等）。雖然這些物質對應於各種狀態顯示特有的吸收光譜．但它們是由鐵原子的原子價以及結合狀態和血紅素的種類等決定的。