擴展蛋白

中文名稱：擴展蛋白，擴張蛋白，延展蛋白，細胞壁糖蛋白等。

氨基酸、多肽與蛋白質（二級學科）細胞結構與細胞外基質（二級學科）。

Expansin是一種參與了植物細胞壁舒張的蛋白質，它的發現始自1989年美國賓夕法尼亞州立大學Cosgrove等人對黃瓜下胚軸細胞延伸性的研究。在他們當時的實驗中發現，黃瓜根尖細胞壁的某些蛋白提取物可有效恢復已變性細胞壁的伸展。在之後的研究中他們將這類新發現的蛋白命名為expansin，即能鬆弛細胞壁的一類蛋白。自那以後的二十多年來，關於伸展蛋白結構的研究，已經獲得了突破性的結果。對其功能的認識也已比較深刻和全面。關於它的交聯( crosslinking ) 和生物合成，雖然研究時間不長，但也取得了較大的進展。近幾年我國對擴展蛋白及細胞壁其它成分研究中的某些方面也已開始有所涉及和深入。

其氨基末端為約 2 2個氨基酸編碼的信號肽，進入分泌途徑后被剪切，使擴張蛋白成為成熟肽。該蛋白碳末端假定的結合 區域 ( 約10kDa ) 含有一系列保守的色氨酸殘基 ( w) ，這些色氨酸殘基有一定的間隔，很像纖維酶 的纖維素結合區域。中間區域 ( 1 5 k Da ) 被認為是重要的催化區域，氨基酸序列相似於 f a mi l y 一 4 5糖基水解酶的催化區域。在這個催化 區域中半胱氨酸很可能在二硫鍵的形成中起作用。保守的天冬氨酸殘基 ( D) 組成了 family一45 水解酶催化位點的關鍵殘基，這些殘基在 α-expansin和 β-expansin 也有相一致的位置。兩者基因中均含兩個保 守的內含子位置。

Expansin的分子量保持在25-27kD左右，初生的Expansin結構中包含一段長度為20-30個氨基酸的信號肽，其作用是引導多肽到達至細胞壁結構。成熟的Expansin約含有250-275個氨基酸並包含兩個主要的結構域。其中，結構域一是位於整個蛋白序列中段的催化域（catlysis domain，catdom），含120-135個氨基酸單位，這段區域內半胱氨酸含量較為豐富，一般分佈有6個保守的半胱氨酸和一個組氨酸域，據推測可能與二硫鍵形成有密切關係；結構域二存在於Expansin的羧基端，一般包含有90-120個氨基酸單位，具有4個保守的色氨酸殘基豐富域，可與細胞壁中的纖維素相結合，該域對PH變化敏感，可導致分子構象發生變化。

目前研究的細胞壁蛋白中，expansin是唯一能在體外誘導變性細胞壁擴展，細胞體膨大的蛋白。此外，隨著此類基因的克隆和相關功能研究分析的不斷深入發現，expansin超級家族中的成員參與了植物體整個生長發育過程中的大部分事件，從種子的萌發，根毛的生長到莖葉的發育，從花粉管的延長，葉柄脫落到果實的軟化成熟等，都可以看到expansin超級家族成員的身影。另外，近些年來在植物體抗逆性研究的過程中，一些成果也發現或證明了存在expansin基因參與的結論。

擴展蛋白( Expansin ) 的結構特性決定了該蛋白與之前發現的眾多細胞壁蛋白有所不同，它具有誘導熱鈍化的離體細胞壁恢復伸展的功 能，同一植物 的擴張蛋 白 不僅可以誘導自身離體細胞壁的伸展，而且可以誘導其它植物離體細胞壁的伸展。例如，黃瓜 下胚軸擴張蛋白除了能誘導 自身離體細胞壁的伸展外，還可以誘導其它植物，如雙子葉植物豌豆、胡蘿蔔、西紅柿下胚軸和單子葉植物玉米胚芽鞘，以及百合花、洋 蔥幼葉離體細胞壁的伸展。此外還具有如下作用特 點：具有熱敏感性；具有 pH依賴性，在 4.0 ～ 5.0之間 活性最強：有最適溫度，約 2 5 ～ 3 0 ℃；可逆變性；濃度效應，超過一定的濃度，伸展活性幾乎不再增加；化學變性，細胞壁的重組伸展活性不依賴 於外源擴張蛋白的繼續存在。一些化學試劑如離子型和非離子型去垢劑能夠鈍化細胞壁鈍重組伸展活性；不具外切聚糖酶活性。

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