β螺旋

第一個被發現的β螺旋結構是在酶的果膠酸裂解酶中，其中包含一七轉螺旋，達到34Å（3.4 nm）長。P22噬菌體的tailspike蛋白，擁有一個13圈的螺旋，由其構成的同源三聚體達到了200Å（20 nm）的長度。它的內部密集，無中心孔，包含了疏水殘基和通過鹽橋中和的帶電殘基。

果膠裂解酶和P22噬菌體的tailspike蛋白均含有右旋螺旋。左手螺旋已經在一些酶比如UDP-N-乙醯葡糖胺轉移酶和細菌碳酸酐酶中被觀察到。其他含有β-螺旋的蛋白，包括黃粉蟲抗凍蛋白（右手螺旋）和雲杉蚜蟲抗凍蛋白（左手螺旋），蘇氨酸會出現在β螺旋與冰晶的接觸面，以抑制結晶。

β-螺旋可以有效地相互聯繫，無論是面對面（交配的三稜柱面）或端到端（形成氫鍵）的形態。因此，β螺旋可以類似捲曲螺旋段，作為“標籤”誘導其他蛋白質關聯。

最簡單的β螺旋是由兩條β摺疊片構成，由富含甘氨酸的六個氨基酸殘基組成環，每個環中含有天冬氨酸殘基，以束縛住其中的鈣離子。每一層面都由擁有一系列平行氫鍵的β摺疊片所構成，兩層靠近構成一個疏水的核心。

三股β螺旋形成一個扭曲的三角稜柱形，每個平面依靠氫鍵。三股摺疊片中的一股可以使其他兩股的重複結構的圖案可以出現“彎曲”，即以雙股螺旋的形態面對對方。在摺疊片中，三個環中的兩個可以是任意長度的，甚至可以包含其他結構域；第三個環則限制在兩個殘基的大小。科學家發現了一個共同特點，有一段六肽大小的重複序列在左和右手螺旋均被發現。相比較雙股的配對物，發現的三股螺旋要長許多。

在已發現的五肽重複螺旋中，已經發現具有一個四邊形的重複結構。