別構配體

allostericeffect

別構配體又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性改變的現象。

別構效應（allostericeffect）某種不直接涉及蛋白質活性的物質，結合於蛋白質活性部位以外的其他部位（別構部位），引起蛋白質分子的構象變化，而導致蛋白質活性改變的現象。別構部位的概念是1963年由法國科學家J．莫諾等提出來的。影響蛋白質活性的物質稱為別構配體或別構效應物。該物質作用於蛋白質的某些部位而發生的相互影響稱為協同性。抑制蛋白質活力的現象稱為負協同性，該物質稱為負效應物。增加活力的現象稱為正協同性，該物質稱為正效應物。受別構效應調節的蛋白質稱為別構蛋白質，如果是酶，則稱為別構酶。

在50年代後期，先後發現某些氨基酸對催化其合成途徑第一步反應的酶有抑制作用，這種現象稱為反饋抑制。起抑制作用的物質與該酶的底物在結構上完全不同，這種結構不同於底物的抑制物是結合於酶的活性部位以外的其他部位，即別構部位而影響酶的活力的。圖1以別構酶為例說明正負效應物是如何影響酶活力的。

別構效應可分為同促效應和異促效應兩類。相同配體（相同的結合部位）引起的反應稱為同促效應，例如寡聚體酶或蛋白質（如血紅蛋白）各亞基之間的協同作用即是同促效應。同促效應是同一種物質作用於不同亞基的相同部位而發生影響，因此是別構效應。不同配體（不同的結合部位）引起的反應稱為異促效應，例如別構酶的別構結合部位和底物結合部位之間的反應即是異促效應。