PDZ結構域

所謂結構域是指蛋白質亞基結構中明顯分開的緊密球狀結構區域，又稱為轄區。多肽鏈首先是在某些區域相鄰的氨基酸殘基形成有規則的二級結構，然後，又由相鄰的二級結構片段集裝在一起形成超二級結構，在此基礎上多肽鏈摺疊成近似於球狀的三級結構。對於較大的蛋白質分子或亞基，多肽鏈往往由兩個或多個在空間上可明顯區分的、相對獨立的區域性結構締合而成三級結構，這種相對獨立的區域性結構就稱為結構域。對於較小的蛋白質分子或亞基來說，結構域和它的三級結構往往是一個意思，也就是說這些蛋白質或亞基是單結構域。結構域自身是緊密裝配的，但結構域與結構域之間關係鬆懈。結構域與結構域之間常常有一段長短不等的肽鏈相連，形成所謂鉸鏈區。不同蛋白質分子中結構域的數目不同，同一蛋白質分子中的幾個結構域彼此相似或很不相同。常見結構域的氨基酸殘基數在100～400個之間，最小的結構域只有40～50個氨基酸殘基，大的結構域可超過400個氨基酸殘基。

PDZ結構域，或者叫做“盤狀同源區域”，是一種由80到100個氨基酸殘基組成的保守序列，最初的名稱是“突觸前密度蛋白”PSD-95，或者DLG4（是“膜相關性鳥苷酸激酶”蛋白家族的一種）。在真核生物中，PDZ結構域通常表現為串聯重複拷貝。由80到90個氨基酸殘基組成，包含兩個α螺旋和六個β摺疊。生物作用主要是介導膜上的蛋白聚集，結合目標蛋白的C端，目標蛋白結合在由PDZ結構域第一個α螺旋和第二個β摺疊所構成的溝內。