鄒承魯

1923年5月17日（中華民國十二年），鄒承魯出生於山東省青島市，父親鄒東湖是鐵路職員。由於父親的工作性質，鄒承魯常隨家搬遷，小學期間在瀋陽度過。九一八事變后，全家遷回關內，到達武漢，讀中學。1938年（中華民國二十七年）武漢淪陷，又搬到重慶。

1941年（中華民國三十年），畢業於南開中學高中部；同年，考入設在昆明的由北京大學、清華大學、南開大學三校聯合組成的西南聯合大學，就讀於化學系，1945年（中華民國三十四年）西南聯大化學系畢業。

1946（中華民國三十五年）年，鄒承魯在招考英庚款公費出國留學生的考試中，以第一名的優異成績被錄取。赴英后，師從英國劍橋大學著名生物化學家D基林（Keilin）教授，從事呼吸鏈還原酶研究。研究生期間，鄒承魯在國際上最早用蛋白水解酶部分水解方法研究蛋白質結構與功能的關係，單獨署名的論文在英國《自然》雜誌發表。並發現細胞色素c純化后與線粒體結合時在性質上發生變化，證明細胞色素b與琥珀酸脫氫酶不是同一物質。1951年，鄒承魯獲得英國劍橋大學生物化學博士學位。

1948年（中華民國三十七年），鄒承魯與李四光的女兒李林在英國伯恩茂斯海邊舉行婚禮。

1951年回國，鄒承魯與王應睞及汪靜英合作純化了琥珀酸脫氫酶，並發現其輔基為與蛋白部分共價結合的FAD，這是一個被發現與蛋白質共價結合的FAD輔基。此外，他們對呼吸鏈及其他酶系也進行了一系列工作，為中國酶學及呼吸鏈的研究奠定了良好基礎。歷任中國科學院生物化學研究所、生物物理研究所副研究員，研究員，室主任，生物物理所副所長，生物大分子國家重點實驗室主任等職。

1958年，鄒承魯參加發起人工合成胰島素工作，並負責胰島素A和B鏈的拆合。這項工作的完成確定了胰島素全合成的路線，為胰島素的人工合成做出了重要貢獻。胰島素人工合成工作集體獲1978年國家自然科學獎一等獎和1997年求是獎。

1979年，鄒承魯發現甘油醛-3-磷酸脫氫酶在活性部位形成熒光衍生物的工作在英國Nature雜誌發表，這是“文革”后中國科學家在Nature發表的第一篇論文，研究成果獲中國科學院科技進步獎一等獎。

1980年，當選為中國科學院院士（學部委員）

1981年，鄒承魯首次在科學界提出“科研道德”問題。“科學研究來不得半點虛假，可是有的人卻弄虛作假，用以追逐名利。個別人甚至不擇手段剽竊他人成果，就更令人不能容忍。”

2001年，在“核酸風波”中，鄒承魯提出核酸營養沒有任何科學依據，並還公開指責生化學會一位副秘書長為核酸營養品作商業宣傳。

2003年，鄒承魯在中國科協年會總結了中國科學工作者違背學術道德的七宗罪：偽造學歷、工作經歷；偽造或篡改原始實驗數據；抄襲、剽竊他人成果：貶低前人成果，自我誇張宣傳；一稿兩投甚至多投；在自己並無貢獻的論文上署名；為商業廣告作不符合實際的宣傳。

2006年11月23日，鄒承魯因病醫治無效在京逝世，享年83歲。

1948年（中華民國三十七年），鄒承魯與李四光的女兒李林在英國伯恩茂斯海邊舉行婚禮。

鄒承魯發現純化的細胞色素C與在線粒體結合時性質的差異對呼吸鏈酶系的研究，為中國酶學研究奠定了基礎在胰島素人工合成中負責A鏈及B鏈的拆合，確定了合成路線蛋白質必需基團的化學修飾和活性喪失的定量關係公式和作圖法，被稱為“鄒氏公式”和作圖法關於酶作用不可逆抑制動力學理論和反應速度常數測定的新方法，得到國際上廣泛採用關於細胞色素b的三相還原，胰島素A鏈及B鏈本身含有形成完整分子的必要信息，在弱變性條件下酶活性喪失先於分子整體的構象變化，因此酶活性部位具有較高柔性並為酶活性所必需等，都是開創性工作。

1992年獲第三世界科學院生物學獎，人工合成胰島素，及蛋白質必需基團的化學修飾和酶活性喪失的定量關係工作，分別獲第二次和第三次國家自然科學一等獎，後者還獲得1989年陳嘉庚獎。甘油醛－3－磷酸脫氫酶活性部位新熒光團的形成，酶活性部位的柔性，和酶作用不可逆抑制動力學工作，先後三次獲中國科學院科技進步或自然科學一等獎。

蛋白質結構與功能的關係

20世紀60年代以前，對蛋白質進行化學修飾是研究蛋白質結構功能關係的主要方法，但累積的大量數據在整體上還是處於一種定性描述狀態。20世紀60年代初期鄒承魯基於統計學的方法提出：如果在修飾反應中同時包括i個必需基團，在修飾過程中保留活性的分子只能是那些所有必需基團都未遭破壞的分子，因此活性剩餘分數應為必需基團剩餘分數的i次方。基於他提出的新原理，再針對蛋白質化學修飾反應中常見的一些情況，鄒承魯提出了必需基團修飾程度和活性喪失的定量關係式和由此得出的一系列作圖法，以判斷必需基團的性質和必需基團的數目。這一方法發表后，得到國際上廣泛採用，其關係式和作圖法分別被國際同行稱為“鄒氏公式”和“鄒氏作圖法”，並已多次被國內外的一些教科書和專著詳細介紹。鄒承魯的論文中，考慮了對蛋白質進行化學修飾的六種可能的不同情況，又根據當時文獻中已有的大量數據，針對各種不同情況逐一進行了分析。結果表明，一個蛋白質分子雖然常常含有多個同類基團，但其中只有少數是為蛋白質表現活性所必需的。可見對酶分子而言，其活性部位僅處於整個酶分子的很有限的局部區域。這一新的結論改變了當時流行的理論，已為三十年來多方面的大量實驗事實所充分證明，本項工作獲1987年國家自然科學獎一等獎。

“文化大革命”結束后恢復工作，鄒承魯研究發現甘油醛-3-磷酸脫氫酶在活性部位能形成熒光衍生物，論文1979年在英國《Nature》雜誌發表，本項工作獲國家自然科學獎三等獎。

細胞色素與呼吸鏈酶系

在細胞色素c在細胞內結合在線粒體上，鄒承魯發現經純化后其配體結合性質發生了明顯變化，這是純化蛋白質與在體內時性質差異的首次報道。20世紀40年代普遍認為細胞色素b就是琥珀酸脫氫酶，鄒承魯證明了它們是完全不同的兩個物質。回國后與王應睞等合作純化了琥珀酸脫氫酶，充分證明其與細胞色素b無關，並發現其輔基是與蛋白分子共價結合的FAD，這是第一個被發現與蛋白質共價結合的FAD輔基。

胰島素分子A鏈和B鏈的拆合

1958年，鄒承魯參加發起人工合成胰島素工作，並負責胰島素分子A鏈和B鏈的拆合。胰島素是由兩條肽鏈通過兩對二硫鍵聯結而成，此外在A鏈上還有一對鏈內二硫鍵。在考慮到的各種合成方案中，最為簡便易行的是分別合成A鏈和B鏈，然後通過巰基的氧化使兩條鏈正確組合，但關鍵問題是還原的A鏈和B鏈是否能通過氧化而形成天然的胰島素分子，國外許多人對此做的嘗試都以失敗告終。除了像催產素那樣的小肽以外，當時還沒有一個含二硫鍵的蛋白能在還原后通過氧化而成功地再生。這個決定合成路線的前提問題恰恰是一個尚無先例的未知問題。胰島素拆合工作的成功立刻確定了先分別合成A鏈和B鏈，然後將A鏈和B鏈再組合而生成活性胰島素的合成路線，為完成國際上第一個蛋白質-胰島素的人工合成做出了重要貢獻。胰島素人工合成工作集體獲1981年國家自然科學獎一等獎。

“文革”結束恢復工作后，鄒承魯發現甘油醛-3-磷酸脫氫酶在活性部位能形成熒光衍生物，論文也在英國《自然》雜誌發表，工作獲中國科學院科技進步獎一等獎和國家自然科學獎三等獎。作為人工合成胰島素的後續研究，證明了胰島素A鏈和B鏈本身已具有一定的空間結構，並含有形成天然胰島素分子正確結構的全部信息，在溶液中能正確相互配對。此項工作闡明了人工合成胰島素工作中A和B鏈拆合工作成功的理論基礎，糾正了國外一些教科書中有關從胰島素A和B鏈重新合成胰島素的錯誤提法。此項研究於1995年獲國家自然科學獎二等獎。

酶活性不可逆抑制動力學

酶活性抑制的研究對於酶作用機制研究和藥物設計十分重要。在當時的酶學教科書中通常僅對酶的可逆抑制動力學有所論述。1965年，鄒承魯最早系統地提出了酶學的可逆與不可逆抑制統一的動力學理論，並提出不可逆抑制反應速度常數的測定方法。經過鄒承魯和王志新等多年來理論上的發展和實驗上的驗證，他的理論和方法現在都已經為國際普遍接受並得到廣泛的採用，此項工作獲國家自然科學獎二等獎。

酶活性部位的柔性

1984年，鄒承魯用自己創立的動力學方法，從變性平衡態和變性動力學兩方面比較研究了多種不同類型的酶在變性過程中構象和活力變化的關係，發現變性時酶活性的喪失先於可察覺的構象變化。在進一步大量實驗的基礎上提出了“酶活性部位處於分子的局部區域並柔性較高”的假說。針對國際上一些不同的意見，排除了變性劑的抑制和寡聚酶解聚等可能性，以充分的論據論證了酶活性部位柔性學說的正確性。鄒承魯隨後用熒光及自旋試劑進行探測直接證實了酶活性部位構象變化確實發生在整體構象變化之前並與活性喪失同步。進一步用蛋白酶部分水解的結果也說明在變性過程中，酶分子整體構象尚未發生變化之前，活性部位構象已開始鬆散，因而較易受到蛋白水解酶的作用。接著又根據某些酶在特定條件下被激活的研究，發現酶在活化時活性部位柔性增加；而限制酶活性部位的柔性則可以導致酶活性下降。根據這些新的結果，鄒承魯又提出“酶活性部位柔性為酶充分表現活性所必需”。這些研究結果是自19世紀Fischer提出酶作用的“鎖鑰學說”和上世紀50年代Koshland的“誘導契合學說”以來酶作用機制研究中的又一重大進展；同時也把蛋白質變性研究從單純的結構研究提高到與功能密切結合的新水平。此項工作獲1998年國家自然科學獎二等獎。

新生肽鏈的摺疊與分子伴侶

鄒承魯根據文獻中的報道和自己的研究結果，提出了關於新生肽鏈摺疊的新的觀點。他認為，新生肽鏈捲曲摺疊既與合成同步進行，又在合成過程中不斷調整，並在合成完成後經最後調整修正而完成。他用模型實驗方法予以驗證，這一看法也已越來越多地為國際科學界所接受。鄒承魯與王志新一起，進入分子伴侶（在新生肽鏈摺疊過程中起幫助作用的一類蛋白質）的研究領域，提出了蛋白質二硫鍵異構酶既是酶又是分子伴侶的假設，打破了與蛋白質摺疊密切相關的酶和分子伴侶兩大類蛋白之間的界限。這一設想得到世界上許多實驗室體內外實驗結果的證實，並逐漸為國際科學界所接受。國際人類基因組測序工作約10萬個蛋白質序列為已知，這些蛋白質的功能與其結構密切相關。此項工作獲2002年國家自然科學獎二等獎。

鄒承魯為中國生物學界培養了一大批人才，其中不少現在已經是國內外知名的科學家，有的已成為中國科學院院士。自建立博士后和學位制度以來，他已培養了博士后12名，其中包括美國和德國的各1名；博士生35名，碩士生22名。

鄒承魯40多年來，在國內外重要雜誌發表科學論文200餘篇，其中被Science（美國《科學》雜誌）收錄98篇，引用次數3200餘次。基本情況如下：

徠1、C L Tsou，Cytochrome c Modified By Digestion with Pepsin，Nature，1949，164 ：1134.

2、C L Tsou，Exogenous and Endogenous Cytochrome c，J Biochem.，1952，50： 493～499.

3、T Y Wang，C L Tsou,Y L Wang，Studies on Succinic Dehydrogenase， I Isolation，Purification and Properties，Sci Sin，1956，5：73～90.

4、C L Tsou，Reaction between Modification of Functional Groups of Proteins and Their Biological Activity，I A Graphical Method for the Determination of the Number and Type of Essential Groups，Sci Sin ，1962，11：1535～1558.

5、許根俊、鄒承魯，蛋白質功能基團的改變與其生物活力的關係，Ⅱ，胰蛋白酶的必需硫硫鍵數目，生物化學與生物物理學報，1963，3(2)：163～168。

6、鈕經義、鄒承魯、汪猷、邢其毅，從胰島素A及B鏈重合成胰島素以及A及B鏈肽段的合成，科學通報，1964，943～962。

7、鄒承魯，酶活性不可逆改變的動力學，Ⅰ，底物影響酶與抑製劑結合速度的動力學方程，生物化學與生物物理學報，1965，5(4)：398～408。

8、鄒承魯，酶活性不可逆改變的動力學，Ⅱ，酶性改變過程中的底物反應，生物化學與生物 物理學報，1965，5(4)：409～417。

9、Y S Ho，C L Tsou，Formation of a New Fluorophore on Irradiation of Carboxymethylated D glyceraldehyde 3 phosphate Dehydrogenase，Nature,1979， 277：245～246.

10、W X Tian，C L Tsou，Determination of the Rate Constant ofEnzyme Modification by Measuring the Substrate Reaction in the Presence of the Modifier，Biochemistry,1982，21：1028～1032.

11、C L Tsou，G Q Xu,J M Zhou，K Y Zhao，A New Fluorescent Probe for the Study of the Allosteric Properties of D Glyceraldehyde 3 Phosphate Dehydrogenase，Biochem Soc Trans ，1983，11：425～429.

12、Q Z Yao，M Tian，C L Tsou，A Comparison of the Rates of Inactivation and Conformationalnal Changes of Creatine Kinase during Urea Denaturation， Biochemistry，1984，23：2740～2744.

13、C C Wang，C L Tsou，The Interaction and Reconstitution of C Terminal Shortened B Chains with the Intact A Chain of Insulin，Biochemistry，1986，25： 5336～5340.

14、C L Tsou，Location of the Active Sites of Some Enzymes in Limited and Flexible Molecular Regions，Trends Biochem Sci ，1986，11：427～429.

15、J G Tang，C C Wang，C L Tsou，Formation of Native Insulin from the Scrambled Molecule by Protein Disulfide Isomerase，Biochem J，1988，255：451 ～455.

16、C L Tsou，The Folding of the Nascent Peptide Chain into a Biologically Active Protein，Biochemistry，1988，27：1809～1812.

17、C L Tsou，Kinetics of Substrate Reaction during Irreversible Modification of Enzymeactivity，AdvEnzymol，1988，61：381～436.

18、C H Hu，C L Tsou，Formation of Enzymesubstrate Disulfide Linkage during Catalsis by Protein Disulfide Isomerase，FEBS Lett，1991，290：87～89.

19、C C Wang，CL Tsou，The Insulin A and B Chains Contain Sufficient Structural Information to form the Native Molecule，Trends Biochem.Sci，1991 ，16：270～281.

20、Y Z Ma，C L Tsou，Comparison of the Activity and Conformation Changes of Lactate Dehydrogenase during Denaturation，Biochem J ，1991，277：207～211.

21、C Liu，C L Tsou，Kinetic Differentiation between Enzyme Inactivation Involving Complex formation with the Inactivator and that Involving a Conformation change Step，Biochem J ，1992，282：501～504.

22、H B Wu，C L Tsou，A Comparison of Zn（Ⅱ）and Co（Ⅱ）in Kinetics of Inactivation of Aminoacylases by 1，10 phenanthroline and Reconstitution of the Apoenzyme，Biochem J ，1993，296：435～441.

23、C L Tsou，Conformational Flexibility of Enzyme Active Sites，Science,1993 ，262：380～381.

24、C C Wang，C L Tsou，HypothesIs protein Disulfide Isomerase Is Both an Enzyme and a Chaperone，FASEB J ，1993，7：1515～1517.

25、H Cai,C C Wang，C L Tsou，Chaperone like Activity of Protein Disulfide Isomerase in the Refolding of a Protein with No Disulfide Bonds，J Biol Chem ,1994，269：24550～24552.

26、C Y Wu，C L Tsou，Studies on the Codehydrogenase Cytochrome c Enzyme Systems，I The Simultaneous Oxidation of Succinate and Reduced Codehydrogenase I，Sci Sin 1995，4：137～155.

27、C C Wang，C L Tsou，Enzymes as Chaperones and Chaperones as Enzymes， FEBS Lett ，1998，425：382～384

28、鄒承魯，酶學研究的現狀與展望，生物化學與分子生物學報，1999，15：351～354。

29、S Zhang，J Li，C C Wang，C L Tsou，Metal Regulation of Metallothionein Participation in the Redox Reactions，FEBS Lett，1999，462：383～386.

鄒承魯歷任中國科學院生物化學研究所、生物物理研究所副研究員、研究員、室主任，生物物理所副所長，生物大分子國家重點實驗室主任，中國科學院學部主席團委員，生物學部主任，美國生物化學與分子生物學會榮譽會員等職。1978年至1997年，任全國政協第五、六、七屆委員，第八屆常委；1981年至1982年擔任美國哈佛大學訪問教授；1986年至1990年間應邀分期任美國國立健康研究所高級研究員(Fogarty Scholar in Residence)。

鄒承魯曾任一些重要科學期刊編委，包括《中國科學》和《科學通報》副主編，AnalyticalBiochemistry（美國）及BiochimicaetBiophysicaActa（荷蘭）編委、FASEBJournal（美國）及Biochemistry（美國）顧問編委等。

全國人大常委會副委員長、中國科學技術協會主席韓啟德院士：鄒承魯是一位傑出的科學家，也是一位富有激情的愛國主義者。讓人感受最深的是鄒承魯的科學精神。無論什麼情況下，為了追求真理，鄒承魯都是坦率的，鄒承魯是一個直言的科學家。

全國政協副主席王志珍院士：作為鄒承魯的學生，感受到很多他的精神，最重要的一點是他的愛國精神。鄒承魯所想所做的一切都是為了國家、為了國家的科學事業，他從不考慮個人利益。

中科院：鄒承魯一生淡泊名利，學識淵博，遠見卓識，維護科學尊嚴，反對不正之風，他是“剛直不阿的鬥士”。

北京大學生命科學院教授、中科院院士翟中和：鄒承魯的品質是我們的楷模。

2006年12月01日，鄒承魯遺體告別儀式在北京八寶山殯儀館大禮堂舉行。全國人大常委會副委員長、中國科學院院長路甬祥，全國人大常委會副委員長、九三學社中央主席、中國科協主席韓啟德以及相關部委領導、單位代表、鄒先生家屬、生前友人和學生代表等近400人參加了遺體告別活動。

2008年5月15日，由中國生物化學與分子生物學會和中國科學院生物物理研究所共同主辦的第九屆全國酶學學術討論會暨鄒承魯誕辰85周年紀念會在北京舉行。為紀念鄒承魯，《鄒承魯傳》、《鄒承魯雜文集》、《鄒承魯紀念畫冊》同時出版發行。