普魯蘭酶
是一類澱粉脫支酶
普魯蘭酶( pullulanase) 是一類澱粉脫支酶,因其能專一性水解普魯蘭糖( pullulan,麥芽三糖以α-1,6糖苷鍵連接起來的聚合物) 而得名,屬澱粉酶類,能夠專一性切開支鏈澱粉分支點中的α-1,6糖苷鍵,切下整個分支結構,形成直鏈澱粉。
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普魯蘭酶是一種在低pH值下應用的熱穩定脫支酶,與糖化酶一起使用,可由液化澱粉漿來生產高葡萄糖漿和高麥芽糖漿。這是一種由經過基因工程改造的地衣芽胞桿菌製得的酶。該酶在高溫酸性下穩定,並可水解液化澱粉中的α—1.6—D糖苷鍵而產生包含(1,4-α-D)葡糖鍵的直鏈多聚糖。
普魯蘭酶
該酶在55~65℃範圍內活性較強, 其中60℃為其降解普魯蘭糖的最適溫度。普魯蘭酶在低於70℃時穩定性較好, 殘餘活力在90%以上, 溫度高於70℃后, 酶活力開始迅速下降。最適pH 值為5.0~6.0。在pH 值4.0~7.5 範圍內, 普魯蘭酶穩定性較高, 活力損失較少, 酶的殘餘活力在90%以上。
Fe3+對普魯蘭酶活性有激活作用;Cu2+、Ag+ 、Hg2+、Pb2+對酶活性有強烈的抑制作用;Zn2+、Mg2+、Ni2+也有一定的抑制作用,其他金屬離子對該酶活性影響不明顯。