小G蛋白

具有GTP酶活性的蛋白

小G蛋白(Small G Protein)因分子量只有20~30KD而得名,同樣具有GTP酶活性,在多種細胞反應中具有開關作用。第一個被發現的小G蛋白是Ras,它是ras基因的產物。其它的還有Rho、SEC4、YPT1等,微管蛋白β亞基也是一種小G蛋白。

闡述


小G蛋白的共同特點是,當結合了GTP時即成為活化形式,這時可作用於下游分子使之活化,而當GTP水解成為GDP時(自身為GTP酶)則回復到非活化狀態。這一點與Gα類似,但是小G蛋白的分子量明顯低於Gα。
在細胞中存在著一些專門控制小G蛋白活性的小G蛋白調節因子,有的可以增強小G蛋白的活性,如鳥苷酸交換因子(guanine nucleotide exchange factor, GEF),有的可以降低小G蛋白活性,如GTP酶活化蛋白(GTPase activating protein, GAP)和鳥苷酸解離抑制因子(Guanine nucleotide dissociation Inhibitor, GDI) 。

調節功能


小G蛋白:近年來研究發現小G蛋白,特別是一些原癌基因表達產物有著廣泛的調節功能。Ras蛋白主要參與細胞增殖和信號轉導;Rho蛋白細胞骨架網路的構成發揮調節作用;Rab蛋白則參與調控細胞內膜交通(membrane traffic)。此外,Rho和Rab亞家庭可能分別參與淋巴細胞極化(polarization)和抗原的提呈。某些信號蛋白通過SH-3功能區將酪氨酸激酶途徑同一些由小G蛋白所控制的途徑連接起來,如Rho(與Ras有30%同源性)調節胞漿微絲肌動蛋白的聚合或解離,從而影響細胞形態。這一事實解釋了某些含有SH-3的蛋白同細胞骨架某些成份相關聯或調節它們的功能。