蛋白質二級結構

蛋白質二級結構（secondary structure of protein）指它的多肽鏈中有規則重複的構象，限於主鏈原子的局部空間排列，不包括與肽鏈其他區段的相互關係及側鏈構象。二級結構主要有α-螺旋、β-摺疊、β-轉角。常見的二級結構有α-螺旋和β-摺疊。二級結構是通過骨架上的羰基和醯胺基團之間形成的氫鍵維持的，氫鍵是穩定二級結構的主要作用力。

蛋白質在形成立體結構時，其多肽鏈部分首先摺疊成α-型螺旋（Alpha Helix）和β-型(β-sheet)結構，並由此進一步可摺疊成球形。此時，將α螺旋和β型結構稱為二級結構。在蛋白質以外，例如在tRNA有三葉草葉型結構，也可稱為二級結構。

定義：蛋白質二級結構：肽鏈中的主鏈藉助氫鍵，有規則的捲曲摺疊成沿一維方向具有周期性結構的構象。

α-螺旋(α-helix)

蛋白質中常見的一種二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基氧與多肽鏈C端方向的第5個殘基（第n+4個）的醯胺氮形成氫鍵。在典型的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm。

螺旋的半徑為0.23nm。

β-摺疊(β-sheet)

是蛋白質中的常見的二級結構，是由伸展的多肽鏈組成的。摺疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位於同一個肽鏈或相鄰肽鏈的另一個醯胺氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（走向都是由N到C方向）；或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。

β-轉角(β-turn)

多肽鏈中常見的二級結構，連接蛋白質分子中的二級結構（α-螺旋和β-摺疊），使肽鏈走向改變的一種非重複多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個氨基酸殘基以上的轉角又常稱之環（loops）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基，有兩種類型。轉角I的特點是：第1個氨基酸殘基羰基氧與第4個殘基的醯胺氮之間形成氫鍵；轉角II的第3個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第2個殘基大都是脯氨酸。

無規捲曲(random coil)

此種結構為多肽鏈中除以上幾種比較規則的構象外，其餘沒有確定規律性的那部分肽鏈的二級結構構象。