鈣網蛋白

該蛋白質在非肌肉組織中含量豐富，是內質網(ER)主要的鈣結合蛋白之一。存在於高等生物除紅細胞之外的所有細胞中。結合鈣的能力極強。

分子中有三個結構和功能區，即N-末端區，P區和C-末端區。N-末端區包含180個氨基酸殘基(1～180)，這一區域的氨基酸序列是最保守的，其中具有球狀的β-摺疊片。P區(181～280氨基酸殘基)富含脯氨酸，由兩條發卡結構的β-摺疊片組成。C-末端與肌質網的鈣貯藏蛋白-集鈣蛋白(calsequestrin)相似，這一區域呈強酸性，有很高鈣結合容量，但與鈣親和力低。C-末端含有作為內質網滯留信號的四肽(KDEL)。它通常認為定位於內質網(包括核膜和滑面內質網)中。

蛋白在最初被發現的時候，被認為是一種分子伴侶，是熱休克蛋白家族的一員，在內質網中協調一些膜表面蛋白，外分泌蛋白或者是內質網駐留蛋白的摺疊與轉運。但是近年來研究發現，鈣蛋白不僅僅是停留在內質網當中，還能定位到細胞膜和分泌到細胞外，行使其特定的功能。

蛋白在細胞內，主要存在於內質網腔中，參與蛋白質分選的第二條途徑，協調一些膜表面蛋白，外分泌蛋白或者是內質網駐留蛋白的摺疊與轉運。

蛋白在腫瘤細胞，凋亡的細胞，一些藥物處理的細胞（如蒽環類藥物）的表面表達量要多於正常的細胞，這些細胞表面的鈣網織蛋白能夠與一些固有免疫細胞表面的受體CD91/LRP1結合，如巨噬細胞，樹突狀細胞等免疫細胞，增強免疫系統對這些細胞的免疫應答。在內風濕性關節病人中，細胞表面的鈣網織蛋白能夠和白細胞表面的HLA-DRΒ結合，刺激產生蛋白的自身抗體。

最近也有研究表明，鈣網織蛋白也能分泌到細胞外，在細胞質基質中，行使其一定的功能。鈣網織蛋白的N Domain能夠分泌到細胞外，被稱為血管生成抑制素，能夠抑制微血管的形成，抗腫瘤的生長，起著重要作用。