微管蛋白

這兩種亞基有35～40%的氨基酸序列同源，表明編碼它們的基因可能是由同一原始祖先演變而來。另外，這兩種微管蛋白與細菌中一種叫作FtsZ的GTPase(分子量為40kDa)同源，這種酶具有和微管蛋白相似的功能，能夠聚合併且參與細胞分裂。α和β微管蛋白的亞基都是直徑為4nm的球形分子，它們組成的異源二聚體的長度為8nm。α和β微管蛋白各有一個GTP結合位點，位於α亞基上的GTP結合位點，是不可逆的結合位點，結合上去的GTP不能被水解，也不能被GDP替換。位於β亞基上的GTP結合位點結合GTP后能夠被水解成GDP，所以這個位點又稱為可交換的位點(exchangeable site，E位點)。還有一種微管蛋白，即γ微管蛋白，不是微管的組成成分，但是參與微管的組裝。長期以來，Tubulin一直被認為是真核生物特異性的。然而，最近，已顯示幾種原核蛋白與微管蛋白有關。

系一種球蛋白，是細胞內微管的基本結構單位。它是由兩個蛋白質分子，即α-、β-微管蛋白分子聚合而成的異二聚體；每個這樣的二聚體又與兩個核苷酸分子相結合，一個是緊密結合，另一個為疏鬆結合，而且可以快速交換。分子量12萬，沉降係數6s。微管蛋白有兩個尺寸相等而結構不同的亞基(α和β)。其亞基分子量為5.5萬。微管蛋白具有專一性地與某些抗有絲分裂藥劑，如秋水仙鹼(colchicine)、長春花鹼和鬼臼素等相結合。一旦與秋水仙鹼相結合后就阻止了α-、β-微管蛋白(亞單位)聚合成微管蛋白質，從而完全失去形成微管的功能。微管蛋白對於保持細胞形狀、運動、胞內物質運輸起到了不可或缺的作用。

α-和β-微管蛋白聚合成動態微管，這些亞基是微酸性的，等電點在5.2和5.8之間。在真核生物中，微管是細胞骨架的主要成分之一，並且在許多過程中起作用，包括結構支持，細胞內轉運和DNA分離。

為了形成微管，α-和β-微管蛋白的二聚體與GTP結合併在GTP結合狀態下組裝到微管的（+）末端。β-微管蛋白亞基暴露在微管的正端，而α-微管蛋白亞基暴露在負端。在將二聚體摻入微管后，與β-微管蛋白亞基結合的GTP分子最終通過沿著微管原絲的二聚體間接觸水解成GDP。微管蛋白二聚體的β-微管蛋白成員是否與GTP或GDP結合會影響微管中二聚體的穩定性。與GTP結合的二聚體傾向於組裝成微管，而與GDP結合的二聚體傾向於分裂；因此，這種GTP循環對於微管的動態不穩定性是必不可少的。

當結合到微管中時，微管蛋白積累了許多翻譯后修飾，其中許多是這些蛋白質所特有的。這些修改包括detyrosination，乙醯化，polyglutamylation，polyglycylation，磷酸化，泛素化，SUMO化，和棕櫚醯化。對一些微管中的乙醯化進行了許多科學研究，特別是α-微管蛋白N-乙醯轉移酶（ATAT1），它被證明在許多生物和分子功能中發揮重要作用，它與許多人類疾病相關，特別是神經系統疾病。

在Prosthecobacter屬細菌中鑒定了α-和β-微管蛋白的同系物。它們被命名為BtubA和BtubB，以將它們鑒定為細菌微管蛋白。兩者都表現出與α-和β-微管蛋白的同源性。雖然結構上與真核生物微管蛋白高度相似，但它們具有幾個獨特的特徵，包括伴侶免疫摺疊和弱二聚化。電子低溫顯微鏡表明BtubA/B形式的微管體內，並表明這些微管包括只有五個原絲，而相比之下，真核微管，其通常含有13隨後體外研究表明，BtubA/B形成四鏈“微型微管”。

微管蛋白超家族含有六個微管蛋白（α-，β-，γ-，δ-，ε-和ζ-微管蛋白）。

α-微管蛋白

人α-微管蛋白亞型包括：

TUBA1A

TUBA1B

TUBA1C

TUBA3C

TUBA3D

TUBA3E

TUBA4A

TUBA8

β-微管蛋白

已知與人微管蛋白結合的所有藥物都與β-微管蛋白結合。這些包括紫杉醇，秋水仙鹼和長春花生物鹼，它們各自在β-微管蛋白上具有不同的結合位點。

III類β微管蛋白是微管元件中只表示神經元，並且是特定於神經組織神經元流行標識符。它比其他同種型的β-微管蛋白更慢地結合秋水仙鹼。

β1-微管蛋白，有時稱為VI類β-微管蛋白，在氨基酸序列水平上最不同。它僅在人類的巨核細胞和血小板中表達，並且似乎在血小板的形成中起重要作用。當VI類β-微管蛋白在哺乳動物細胞中表達時，它們會導致微管網路的破壞，微管碎片的形成，並最終導致巨核細胞和血小板中存在邊緣帶狀結構。

Katanin是一種蛋白質複合物，可在β-微管蛋白亞基上切斷微管，是神經元和高等植物中快速微管運輸所必需的。

人β-微管蛋白亞型包括：

TUBB

TUBB1

TUBB2A

TUBB2B

TUBB2C

TUBB3

TUBB4

TUBB4Q

TUBB6

γ-微管蛋白

γ-微管蛋白，微管蛋白家族的另一成員，在微管的成核和極性取向中是重要的。它主要存在於中心體和紡錘極體中，因為它們是最豐富的微管成核區域。在這些細胞器中，在稱為γ-微管蛋白環複合物（γ-TuRCs）的複合物中發現了幾種γ-微管蛋白和其他蛋白質分子，其在化學上模擬微管的（+）末端，從而允許微管結合。γ-微管蛋白也被分離為二聚體並且作為γ-微管蛋白小複合物（γTuSC）的一部分，在二聚體和γTuRC之間的中間尺寸。γ-微管蛋白是微管成核的最佳理解機制，但某些研究表明，某些細胞可能能夠適應其缺失，正如已經抑制其正確表達的突變和RNAi研究所表明的那樣。

人γ-微管蛋白亞型包括：

TUBG1

TUBG2

γ-微管蛋白環複合物的成員：

TUBGCP2

TUBGCP3

TUBGCP4

TUBGCP5

TUBGCP6

δ和ε-微管蛋白

已經發現Delta（δ）和epsilon（ε）微管蛋白定位於中心粒並且可能在中心粒結構和功能中起作用，儘管它們都沒有像α-和β-形式那樣被充分研究。

人δ-和ε-微管蛋白基因包括：

δ微管蛋白

TUBD1

ε微管蛋白

TUBE1

ζ-微管蛋白

Zeta-微管蛋白存在於許多真核生物中，但是其他人缺失，包括胎盤哺乳動物。已經顯示它與多中心上皮細胞中的中心粒的基底組結構相關。

BtubA / B

BtubA / B存在於Verrucomicrobial屬Prosthecobacter的一些細菌物種中。它們與真核微管蛋白的進化關係尚不清楚，儘管它們可能是通過側向基因轉移從真核細胞譜系中產生的。

幾乎所有細菌和古細菌都使用FtsZ進行分裂。這是第一個鑒定出的原核細胞骨架蛋白。

TubZ在蘇雲金芽孢桿菌中被鑒定為質粒維持必需的。

經開區在發現euryarchaeal的進化枝Methanomicrobia和嗜鹽菌，在那裡它有細胞形狀分化功能。