酶

1773年，義大利科學家斯帕蘭扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）設計了一個巧妙的實驗：將肉塊放入小巧的金屬籠中，然後讓鷹吞下去。過一段時間他將小籠取出，發現肉塊消失了。

1833年，法國的佩恩（Payen）和帕索茲（Persoz）從麥芽的水解物中用酒精沉澱得到一種可使澱粉水解生成糖的物質，並將其命名為diastase，也就是現在所謂的澱粉酶。後來，diastase在法國成為用來表示所有酶的名稱。

1836年，德國馬普生物研究所科學家施旺（T.Schwann，1810—1882）從胃液中提取出了消化蛋白質的物質，解開消化之謎。

1878年，庫尼（Kunne）把酵母中進行酒精發酵的物質稱為“酶”（enzyme），這次來自希臘文，意即“在酒精中”。

1913年，美國科學家米徹利斯（Michaelis）和曼吞（Menten）根據中間產物學說推導出酶催化基本方程的米式方程。

1926年，美國科學家薩姆納（J.B.Sumner，1887—1955）從刀豆種子中提取出脲酶的結晶，並通過化學實驗證實脲酶是一種蛋白質。

20世紀30年代，科學家們相繼提取出多種酶的蛋白質結晶，並指出酶是一類具有生物催化作用的蛋白質。

1982年，美國科學家切赫（T.R.Cech，1947—）和奧爾特曼（S.Altman，1939—）發現少數RNA也具有生物催化作用，並將其命名為ribozyme。

1982年，美國科學家T.Cech和他的同事在對“四膜蟲編碼rRNA前體的DNA序列含有間隔內含子序列”的研究中發現，自身剪接內含子的RNA具有催化功能。為了與酶(enzyme)區分，Cech將它命名為ribozyme，譯名“核酶”，在非編碼RNA的分類中它也被稱為“催化性小RNA”。

1986年，Schultz和Lerner研製成功抗體酶(abzyme)。

按照酶的化學組成可將酶分為單純酶和結合酶兩類。單純酶分子中只有氨基酸殘基組成的肽鏈。結合酶分子中則除了多肽鏈組成的蛋白質，還有非蛋白成分，如金屬離子、鐵卟啉或含B族維生素的小分子有機物。結合酶的蛋白質部分稱為酶蛋白（apoenzyme），非蛋白質部分統稱為輔助因子（cofactor），兩者一起組成全酶（holoenzyme）；只有全酶才有催化活性，如果兩者分開則酶活力消失。非蛋白質部分如鐵卟啉或含B族維生素的化合物若與酶蛋白以共價鍵相連的稱為輔基（prosthetic group），用透析或超濾等方法不能使它們與酶蛋白分開；反之兩者以非共價鍵相連的稱為輔酶（coenzyme），可用上述方法把兩者分開。輔助因子有兩大類，一類是金屬離子，且常為輔基，起傳遞電子的作用；另一類是小分子有機化合物，主要起傳遞氫原子、電子或某些化學基團的作用。

結合酶中的金屬離子有多方面功能，它們可能是酶活性中心的組成成分；有的可能在穩定酶分子的構象上起作用；有的可能作為橋樑使酶與底物相連接。輔酶與輔基在催化反應中作為氫或某些化學基團的載體，起傳遞氫或化學基團的作用。體內酶的種類很多，但酶的輔助因子種類並不多，常見到幾種酶均用某種相同的金屬離子作為輔助因子的例子，同樣的情況亦見於輔酶與輔基，如3-磷酸甘油醛脫氫酶和乳酸脫氫酶均以NAD+作為輔酶。酶催化反應的特異性決定於酶蛋白部分，而輔酶與輔基的作用是參與具體的反應過程中氫及一些特殊化學基團的運載。對需要輔助因子的酶來說，輔助因子也是活性中心的組成部分。

酶蛋白的大部分氨基酸殘基並不與底物接觸。組成酶活性中心的氨基酸殘基的側鏈存在不同的功能基團，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它們來自酶分子多肽鏈的不同部位。有的基團在與底物結合時起結合基團（binding group）的作用，有的在催化反應中起催化基團（catalytic group）的作用。但有的基團既在結合中起作用，又在催化中起作用，所以常將活性部位的功能基團統稱為必需基團（essential group）。

它們通過多肽鏈的盤曲摺疊，組成一個在酶分子表面、具有三維空間結構的孔穴或裂隙，以容納進入的底物與之結合併催化底物轉變為產物，這個區域即稱為酶的活性中心。不過酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分。酶催化反應的特異性實際上決定於酶活性中心的結合基團、催化基團及其空間結構。

而酶活性中心以外的功能集團則在形成並維持酶的空間構象上也是必需的，故稱為活性中心以外的必需基團。

通常有習慣命名和系統命名兩種方法。

常根據兩個原則：

1.酶的作用底物，如澱粉酶；

2催化反應的類型，如脫氫酶。

也有根據上述兩項原則綜合命名或加上酶的其它特點，如琥珀酸脫氫酶、鹼性磷酸酶等等。

習慣命名較簡單，慣用較久，但缺乏系統性又不甚合理，以致造成某些酶的名稱混亂。如：腸激酶和肌激酶，從字面看，很似來源不同而作用相似的兩種酶，實際上它們的作用方式截然不同。又比如：銅硫解酶和乙醯輔酶A轉醯基酶實際上是同一種酶，但名稱卻完全不同。

鑒於上述情況和新發現的酶不斷增加，為適應酶學發展的新情況，國際生化協會酶委員會推薦了一套系統的酶命名方案和分類方法，決定每一種酶應有系統名稱和習慣名稱。同時每一種酶有一個固定編號。

酶的系統命名是以酶所催化的整體反應為基礎的。

例如一種編號為“3.4.21.4”的胰蛋白酶，

第一個數字“3”表示水解酶；

第二個數字“4”表示它是蛋白酶水解肽鍵；

第三個數字“21”表示它是絲氨酸蛋白酶，活性位上有一重要的絲氨酸殘基；

第四個數字“4”表示它是這一類型中被指認的第四個酶。

規定，每種酶的名稱應明確寫出底物名稱及其催化性質。若酶反應中有兩種底物起反應，則這兩種底物均需列出，當中用“：”分隔開。

例如：谷丙轉氨酶（習慣名稱）寫成系統名時，應將它的兩個底物“L-丙氨酸”“α-酮戊二酸”同時列出，它所催化的反應性質為轉氨基，也需指明，故其名稱為“L-丙氨酸：α-酮戊二酸轉氨酶”。

由於系統命名一般都很長，使用時不方便，因此敘述時可採用習慣名。

酶類（酵素）類產品是糖和水果進行發酵之後的產物，也就是“水果泡菜”加上“低度甜味水果酒”的混合物。（比如一種青梅全發酵（非浸泡的）的低度果酒）

人體和哺乳動物體內含有至少5000種酶。它們或是溶解於細胞質中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位於細胞內其他結構的特定位置上，只有在被需要時才被激活，這些酶統稱胞內酶；另外，還有一些在細胞內合成后再分泌至細胞外的酶──胞外酶。

根據酶所催化的反應性質的不同，將酶分成六大類：

氧化還原酶類（oxidoreductase）促進底物進行氧化還原反應的酶類，是一類催化氧化還原反應的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類。

轉移酶類（transferases）催化底物之間進行某些基團（如乙醯基、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換的酶類。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、乙醯轉移酶、轉硫酶、激酶和多聚酶等。

水解酶類（hydrolases ）催化底物發生水解反應的酶類。例如，澱粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。

裂合酶類（lyases）催化從底物（非水解）移去一個基團並留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應，使兩底物間形成新化學鍵並消除一個底物的雙鍵。合酶便屬於此類。

異構酶類（isomerases）催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間相互轉化的酶類。例如，異構酶、表構酶、消旋酶等。

合成酶類（ligase）催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時偶聯有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨醯胺合成酶、DNA連接酶、氨基酸：tRNA連接酶以及依賴生物素的羧化酶等。

按照國際生化協會公布的酶的統一分類原則，在上述六大類基礎上，在每一大類酶中又根據底物中被作用的基團或鍵的特點，分為若干亞類；為了更精確地表明底物或反應物的性質，每一個亞類再分為幾個組（亞亞類）；每個組中直接包含若干個酶。

例如：乳酸脫氫酶（EC1.1.1.27）催化下列反應：

單純蛋白質

屬於單純蛋白質的酶類，除了蛋白質外，不含其他物質，如脲酶、蛋白酶、澱粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等

綴合蛋白質

屬於綴合蛋白質的酶類，除了蛋白質外，還要結合一些對熱穩定的非蛋白質小分子物質或金屬離子，前者稱為脫輔酶，後者稱為輔因子，脫輔酶與輔因子結合后所形成的複合物稱為全酶，即全酶=脫輔酶+輔因子。

前體酶原

有些酶如消化系統中的各種蛋白酶以無活性的前體形式合成和分泌，然後，輸送到特定的部位，當體內需要時，經特異性蛋白水解酶的作用轉變為有活性的酶而發揮作用。這些不具催化活性的酶的前體稱為酶原（zymogen）。如胃蛋白酶原（pepsinogen）、胰蛋白酶原（trypsinogen）和胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen）等。某種物質作用於酶原使之轉變成有活性的酶的過程稱為酶原的激活（zymogen andactivation of zymogen）。使無活性的酶原轉變為有活性的酶的物質稱為活化素。活化素對於酶原的激活作用具有一定的特異性。

例如胰腺細胞合成的糜蛋白酶原為245個氨基酸殘基組成的單一肽鏈，分子內部有5對二硫鍵相連，該酶原的激活過程如圖4-3所示。首先由胰蛋白酶水解15位精氨酸和16位異亮氨酸殘基間的肽鍵，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此時酶分子尚未穩定，經p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成為有催化活性井具穩定結構的α—糜蛋白酶。

在正常情況下，血漿中大多數凝血因子基本上是以無活性的酶原形式存在，只有當組織或血管內膜受損后，無活性的酶原才能轉變為有活性的酶，從而觸發一系列的級聯式酶促反應，最終導致可溶性的纖維蛋白原轉變為穩定的纖維蛋白多聚體，網羅血小板等形成血凝塊。

酶原激活的本質是切斷酶原分子中特異肽鍵或去除部分肽段後有利於酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意義，一方面它保證合成酶的細胞本身不受蛋白酶的消化破壞，另一方面使它們在特定的生理條件和規定的部位受到激活併發揮其生理作用。如組織或血管內膜受損后激活凝血因子；胃主細胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺細胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、彈性蛋白酶原等分別在胃和小腸激活成相應的活性酶，促進食物蛋白質的消化就是明顯的例證。特定肽鍵的斷裂所導致的酶原激活在生物體內廣泛存在，是生物體的一種重要的調控酶活性的方式。如果酶原的激活過程發生異常，將導致一系列疾病的發生。出血性胰腺炎的發生就是由於蛋白酶原在未進小腸時就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺細胞，導致胰腺出血、腫脹。

同工酶

同工酶（isoenzyme）的概念：即同工酶是一類催化相同的化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質和免疫原性各不相同的一類酶。它們存在於生物的同一種族或同一個體的不同組織，甚至在同一組織、同一細胞的不同細胞器中。至今已知的同工酶已不下幾十種，如己糖激酶，乳酸脫氫酶等，其中以乳酸脫氫酶（Lactic acid dehydrogenase，LDH）研究得最為清楚。人和脊柱動物組織中，有五種分子形式，它們催化下列相同的化學反應：

五種同工酶均由四個亞基組成。LDH的亞基有骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）之分，兩型亞基的氨基酸組成不同，由兩種亞基以不同比例組成的四聚體，存在五種LDH形式。即H（LDHl）、HM（LDH）、HM （LDH）、HM（LDH）和M （LDH）。

M、H亞基的氨基酸組成不同，這是由基因不同所決定。五種LDH中的M、H亞基比例各異，決定了它們理化性質的差別。通常用電冰法可把五種LDH分開，LDH向正極泳動速度最快，而LDH泳動最慢，其它幾種介於兩者之間，依次為LDH、LDH和LDH。不同組織中各種LDH所含的量不同，心肌中以LDH及LDH的量較多，而骨骼肌及肝中LDH和LDH為主。不同組織中LDH同工酶譜的差異與組織利用乳酸的生理過程有關。LDH及LDH對乳酸的親和力大，使乳酸脫氫氧化成丙酮酸，有利於心肌從乳酸氧化中取得能量。LDH和LDH對丙酮酸的親和力大，有使丙酮酸還原為乳酸的作用，這與肌肉在無氧酵解中取得能量的生理過程相適應。在組織病變時這些同工酶釋放入血，由於同工酶在組織器官中分佈差異，因此血清同工酶譜就有了變化。故臨床常用血清同工酶譜分析來診斷疾病。

別構酶

別構酶（allosteric enzyme）往往是具有四級結構的多亞基的寡聚酶，酶分子中除有催化作用的活性中心也稱催化位點（catalytic site）外；還有別構位點（allosteric site）。後者是結合別構劑（allesteric effector）的位置，當它與別構劑結合時，酶的分子構象就會發生輕微變化，影響到催化位點對底物的親和力和催化效率。若別構劑結合使酶與底物親和力或催化效率增高的稱為別構激活劑（allostericactivator），反之使酶底物的親和力或催化效率降低的稱為別構抑製劑（allostericinhibitor）。

酶活性受別構劑調節的作用稱為別構調節（allosteric regulation）作用。別構酶的催化位點與別構位點可共處一個亞基的不同部位，但更多的是分別處於不同亞基上。在後一種情況下具催化位點的亞基稱催化亞基，而具別構位點的稱調節亞基。多數別構酶處於代謝途徑的開端，而別構酶的別構劑往往是一些生理性小分子及該酶作用的底物或該代謝途徑的中間產物或終產物。故別構酶的催化活性受細胞內底物濃度、代謝中間物或終產物濃度的調節。終產物抑制該途徑中的別構酶稱反饋抑制（feedback inhibition）。說明一旦細胞內終產物增多，它作為別構抑製劑抑制處於代謝途徑起始的酶，及時調整該代謝途徑的速度，以適應細胞生理機能的需要。別構酶在細胞物質代謝上的調節中發揮重要作用。故別構酶又稱調節酶（regulatory enzyme）。

修飾酶

體內有些酶需在其它酶作用下，對酶分子結構進行修飾后才具催化活性，這類酶稱為修飾酶（modification enzyme）。其中以共價修飾為多見，如酶蛋白的絲氨酸，蘇氨酸殘基的功能基團-OH可被磷酸化，這時伴有共價鍵的修飾變化生成，故稱共價修飾（covalent modification）。由於這種修飾導致酶活力改變稱為酶的共價修飾調節（covalent modification regulation）。體內最常見的共價修飾是酶的磷酸化與去磷酸化，此外還有酶的乙醯化與去乙醯化、尿苷酸化與去尿苷酸化、甲基化與去甲基化。由於共價修飾反應迅速，具有級聯式放大效應所以亦是體內調節物質代謝的重要方式。如催化糖原分解第一步反應的糖原磷酸化酶存在有活性和無活性兩種形式，有活性的稱為磷酸化酶a，無活性的稱為磷酸化酶b，這兩種形式的互變就是通過酶分子的磷酸化與去磷酸化的過程。

多酶複合體與多酶體系

體內有些酶彼此聚合在一起，組成一個物理的結合體，此結合體稱為多酶複合體（multienzyme complex）。若把多酶複合體解體，則各酶的催化活性消失。參與組成多酶複合體的酶有多有少，如催化丙酮酸氧化脫羧反應的丙酮酸脫氫酶多酶複合體由三種酶組成，而在線粒體中催化脂肪酸β-氧化的多酶複合體由四種酶組成。多酶複合體第一個酶催化反應的產物成為第二個酶作用的底物，如此連續進行，直至終產物生成。

多酶複合體由於有物理結合，在空間構象上有利於這種流水作業的快速進行，是生物體提高酶催化效率的一種有效措施。

體內物質代謝的各條途徑往往有許多酶共同參與，依次完成反應過程，這些酶不同於多酶複合體，在結構上無彼此關聯。故稱為多酶體系（multienzyme system）。如參與糖酵解的11個酶均存在於胞液，組成一個多酶體系。

多功能酶

21世紀發現有些酶分子存在多種催化活性，例如大腸桿菌DNA聚合酶I是一條分子質量為109kDa的多肽鏈，具有催化DNA鏈的合成、3’-5’核酸外切酶和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶輕度水解得兩個肽段，一個含5’-3’核酸外切酶活性，另一個含另兩種酶的活性，表明大腸桿菌DNA聚合酶分子中含多個活性中心。哺乳動物的脂肪酸合成酶由兩條多肽鏈組成，每一條多肽鏈均含脂肪酸合成所需的七種酶的催化活性。這種酶分子中存在多種催化活性部位的酶稱為多功能酶（multifunctional enzyme）或串聯酶（tandem enzyme）。多功能酶在分子結構上比多酶複合體更具有優越性，因為相關的化學反應在一個酶分子上進行，比多酶複合體更有效，這也是生物進化的結果。

催化作用

酶是一類生物催化劑，它們支配著生物的新陳代謝、營養和能量轉換等許多催化過程，與生命過程關係密切的反應大多是酶催化反應。

酶的這些性質使細胞內錯綜複雜的物質代謝過程能有條不紊地進行，使物質代謝與正常的生理機能互相適應。若因遺傳缺陷造成某個酶缺損，或其它原因造成酶的活性減弱，均可導致該酶催化的反應異常，使物質代謝紊亂，甚至發生疾病，因此酶與醫學的關係十分密切。

酶使人體所進食的食物得到消化和吸收，並且維持內臟所有功能包括：細胞修復、消炎排毒、新陳代謝、提高免疫力、產生能量、促進血液循環。如米飯在口腔內咀嚼時，咀嚼時間越長，甜味越明顯，是由於米飯中的澱粉在口腔分泌出的唾液澱粉酶的作用下，水解成麥芽糖的緣故。因此，吃飯時多咀嚼可以讓食物與唾液充分混合，有利於消化。此外人體內還有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多種水解酶。人體從食物中攝取的蛋白質，必須在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然後再在其它酶的作用下，選擇人體所需的20多種氨基酸，按照一定的順序重新結合成人體所需的各種蛋白質。

催化機理

酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，通過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恆定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。

S（底物）→P（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的S分子已被激活成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。

酶（E）的作用是：與S暫時結合形成一個新化合物ES，ES的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。ES再反應產生P，同時釋放E。E可與另外的S分子結合，再重複這個循環。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2HO→2HO+O）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加10倍。

酶（E）與底物（S）形成酶-底物複合物（ES）

酶的活性中心與底物定向結合生成ES複合物是酶催化作用的第一步。定向結合的能量來自酶活性中心功能基團與底物相互作用時形成的多種非共價鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括范德華力。它們結合時產生的能量稱為結合能（binding energy）。這就不難理解各個酶對自己的底物的結合有選擇性。

若酶只與底物互補生成ES複合物，不能進一步促使底物進入過渡狀態，那麼酶的催化作用不能發生。這是因為酶與底物生成ES複合物后尚需通過酶與底物分子間形成更多的非共價鍵，生成酶與底物的過渡狀態互補的複合物，才能完成酶的催化作用。實際上在上述更多的非共價鍵生成的過程中底物分子由原來的基態轉變成過渡狀態。即底物分子成為活化分子，為底物分子進行化學反應所需的基團的組合排布、瞬間的不穩定的電荷的生成以及其他的轉化等提供了條件。所以過渡狀態不是一種穩定的化學物質，不同於反應過程中的中間產物。就分子的過渡狀態而言，它轉變為產物（P）或轉變為底物（S）的概率是相等的。

當酶與底物生成ES複合物並進一步形成過渡狀態，這過程已釋放較多的結合能，現知這部分結合能可以抵消部分反應物分子活化所需的活化能，從而使原先低於活化能閾的分子也成為活化分子，於是加速化學反應的速度

酶和一般催化劑都是通過降低反應活化能的機制來加快化學反應速度的。

酶的催化特異性表現在它對底物的選擇性和催化反應的特異性兩方面。體內的化學反應除了個別自發進行外，絕大多數都由專一的酶催化，一種酶能從成千上萬種反應物中找出自己作用的底物，這就是酶的特異性。根據酶催化特異性程度上的差別，分為絕對特異性（absolute specificity）、相對特異性（relative specificity）和立體異構特異性（stereospecificity）三類。一種酶只催化一種底物進行反應的稱絕對特異性，如脲酶只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨；若一種酶能催化一類化合物或一類化學鍵進行反應的稱為相對特異性，如酯酶既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構特異性的酶對底物分子立體構型有嚴格要求，如L乳酸脫氫酶只催化L-乳酸脫氫，對D-乳酸無作用。

有些酶的催化活性可受許多因素的影響，如別構酶受別構劑的調節，有的酶受共價修飾的調節，激素和神經體液通過第二信使對酶活力進行調節，以及誘導劑或阻抑劑對細胞內酶含量（改變酶合成與分解速度）的調節等。

應該指出的是，一種酶的催化反應常常是多種催化機制的綜合作用，這是酶促進反應高效率的重要原因。

疾病診斷

隨著對酶的深入研究和越來越多的認識，富含高濃SOD的複合酶，對疾病的調理上發揮了越來越顯著的作用。正常人體內酶活性較穩定，當人體某些器官和組織受損或發生疾病後，某些酶被釋放入血、尿或體液內。如急性胰腺炎時，血清和尿中澱粉酶活性顯著升高；肝炎和其它原因肝臟受損，肝細胞壞死或通透性增強，大量轉氨酶釋放入血，使血清轉氨酶升高；心肌梗塞時，血清乳酸脫氫酶和磷酸肌酸激酶明顯升高。當有機磷農藥中毒時，膽鹼酯酶活性受抑制，血清膽鹼酯酶活性下降；某些肝膽疾病，特別是膽道梗阻時，血清r-谷氨醯移換酶增高等等。因此，藉助血、尿或體液內酶的活性測定，可以了解或判定某些疾病的發生和發展。

臨床治療

酶療法已逐漸被人們所認識，各種酶製劑在臨床上的應用越來越普遍。如胰蛋白酶、糜蛋白酶等，能催化蛋白質分解，此原理已用於外科擴創，化膿傷口凈化及胸、腹腔漿膜粘連的治療等。在血栓性靜脈炎、心肌梗塞、肺梗塞以及瀰漫性血管內凝血等病的治療中，可應用纖溶酶、鏈激酶、尿激酶等，以溶解血塊，防止血栓的形成等。

一些復方天然酵素，以高單位SOD酶為主要配方，不僅可用於腦、心、肝、腎等重要臟器的輔助治療，在腫瘤方面的使用也取得了顯著的成效。另外，還利用酶的競爭性抑制的原理，合成一些化學藥物，進行抑菌、殺菌和抗腫瘤等的治療。如酶補脾補腎在不孕不育等問題上，也有較好的調理。而磺胺類葯和許多抗菌素能抑制某些細菌生長所必需的酶類，故有抑菌和殺菌作用；許多抗腫瘤藥物能抑制細胞內與核酸或蛋白質合成有關的酶類，從而抑制瘤細胞的分化和增殖，以對抗腫瘤的生長；硫氧嘧啶可抑制碘化酶，從而影響甲狀腺素的合成，故可用於治療甲狀腺機能亢進等。

生產生活

釀酒工業中使用的酵母菌，就是通過有關的微生物產生的，酶的作用將澱粉等通過水解、氧化等過程，最後轉化為酒精；醬油、食醋的生產也是在酶的作用下完成的；用澱粉酶和纖維素酶處理過的飼料，營養價值提高；洗衣粉中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原來不易除去的汗漬等很容易除去，等等……

由於酶的應用廣泛，酶的提取和合成就成了重要的研究課題。此時酶可以從生物體內提取，如從菠蘿皮中可提取菠蘿蛋白酶。但由於酶在生物體內的含量很低，因此，工業上大量的酶是採用微生物的發酵來製取的。一般需要在適宜的條件下，選育出所需的菌種，讓其進行繁殖，獲得大量的酶製劑。另外，人們正在研究酶的人工合成。總之隨著科學水平的提高，酶的應用將具有非常廣闊的前景。

酶與某些疾病的關係

酶缺乏所致之疾病多為先天性或遺傳性，如白化症是因酪氨酸羥化酶缺乏，蠶豆病或對伯氨喹啉敏感患者是因6-磷酸葡萄糖脫氫酶缺乏。許多中毒性疾病幾乎都是由於某些酶被抑制所引起的。如常用的有機磷農藥（如敵百蟲、敵敵畏、1059以及樂果等）中毒時，就是因它們與膽鹼酯酶活性中心必需基團絲氨酸上的一個-OH結合而使酶失去活性。膽鹼酯酶能催化乙醯膽鹼水解成膽鹼和乙酸，當膽鹼酯酶被抑制失活后，乙醯膽鹼的水解作用受抑，造成乙醯膽鹼推積，出現一系列中毒癥狀，如肌肉震顫、瞳孔縮小、多汗、心跳減慢等。某些金屬離子引起人體中毒，則是因金屬離子（如Hg）可與某些酶活性中心的必需基團（如半胱氨酸的-SH）結合而使酶失去活性。

1 高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；

2 專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質水解成多肽；

3多樣性：酶的種類很多，迄今為止已發現約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大於這個數量；

4 溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的；

5 活性可調節性：包括抑製劑和激活劑調節、反饋抑制調節、共價修飾調節和變構調節等；

6 易變性：大多數酶是蛋白質，因而會被高溫、強酸、強鹼等破壞；

7 有些酶的催化性與輔助因子有關；

8改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；

9 只催化已存在的化學反應；

10 能加快化學反應的速度，但酶不能改變化學反應的平衡點，也就是說酶在促進正向反應的同時也以相同的比例促進逆向的反應，所以酶的作用是縮短了到達平衡所需的時間，但平衡常數不變；

11 降低活化能，使化學反應速率加快；

12 與無機催化劑一樣，也會出現中毒現象。

酶催化化學反應的能力叫酶活力（或稱酶活性，active unit）。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25℃，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。

影響因素

酶活力可受多種因素的調節控制，從而使生物體能適應外界條件的變化，維持生命活動。沒有酶的參與，新陳代謝幾乎不可能維持。酶的活性指標採用酶活力單位（由米式方程可知：酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響，也受溫度、pH、激活劑和抑製劑的影響。

（1）酶濃度

從米式方程和酶濃度與酶促反應速度的關係圖解可以看出：酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時，酶分子越多，底物轉化的速度越快。但事實上，當酶濃度很高時，並不保持這種關係，曲線逐漸趨向平緩。根據分析，這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑製劑所致。

（2）底物濃度

在生化反應中，若酶的濃度為定值，底物的起始濃度較低時，酶促反應速度與底物濃度成正比，即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物后，即使在增加底物濃度，中間產物濃度也不會增加，酶促反應速度也不增加。

還可以得出，在底物濃度相同條件下，酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大，其酶促反應速度就大。

在實際測定中，即使酶濃度足夠高，隨底物濃度的升高，酶促反應速度並沒有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高濃度底物降低了水的有效濃度，降低了分子擴散性，從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上，生成無活性的中間產物，不能釋放出酶分子，從而也會降低反應速度。

（3）溫度

各種酶在最適溫度範圍內，酶活性最強，酶促反應速度最大。在適宜的溫度範圍內，溫度每升高10℃，酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如，動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃；微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃；巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃；枯草桿菌的液化型澱粉酶的最適溫度為85～94℃。可見，一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率，即降低酶促反應速度。

最適溫度在60℃以下的酶，當溫度達到60～80℃時，大部分酶被破壞，發生不可逆變性；當溫度接近100℃時，酶的催化作用完全喪失。這也就是為何人在發燒時，不想吃東西的原因。

（4）pH

酶在最適pH範圍內表現出活性，大於或小於最適pH，都會降低酶活性。主要表現在兩個方面：①改變底物分子和酶分子的帶電狀態，從而影響酶和底物的結合；②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性，進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環境的pH值越接近7，催化效果越好。但人體中的胃蛋白酶卻適宜在pH值為1~2的環境中，胰蛋白酶的最適pH在8左右。

（5）激活劑

能激活酶的物質稱為酶的激活劑。

激活劑種類：

①無機陽離子，如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等；

②無機陰離子，如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等；

③有機化合物，如維生素C、半胱氨酸、還原性谷胱甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時，才表現出催化活性或強化其催化活性，這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現無活性狀態，這種酶稱為酶原。它必須經過適當的激活劑激活后才具活性。

（6）抑製劑

能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑製劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑製劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物鹼、染料、對-氯汞苯甲酸、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。

對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合，從而降低酶促反應速度，這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制，通過增加底物濃度最終可解除抑制，恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑製劑。抑製劑與酶活性中心以外的位點結合后，底物仍可與酶活性中心結合，但酶不顯示活性，這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的，增加底物濃度並不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑製劑，稱為非競爭性抑製劑。

有的物質既可作為一種酶的抑製劑，又可作為另一種酶的激活劑。

在生物體內，酶發揮著非常廣泛的功能。信號轉導和細胞活動的調控都離不開酶，特別是激酶和磷酸酶的參與。酶也能產生運動，通過催化肌球蛋白上ATP的水解產生肌肉收縮，並且能夠作為細胞骨架的一部分參與運送胞內物質。一些位於細胞膜上的ATP酶作為離子泵參與主動運輸。一些生物體中比較奇特的功能也有酶的參與，例如熒光素酶可以為螢火蟲發光。病毒中也含有酶，或參與侵染細胞（如HIV整合酶和逆轉錄酶），或參與病毒顆粒從宿主細胞的釋放（如流感病毒的神經氨酸酶）。

複合酶的一個非常重要的功能是參與消化系統的工作。以蛋白酶為代表，可以將進入消化道的大分子（澱粉和蛋白質）降解為小於15微米的小分子，以便於腸道毛細血管充分吸收。澱粉不能被腸道直接吸收，而酶可以將澱粉水解為麥芽糖或更進一步水解為葡萄糖等腸道可以吸收的小分子。不同的酶分解不同的食物底物。在草食性反芻動物的消化系統中存在一些可以產生纖維素酶的細菌，纖維素酶可以分解植物細胞壁中的纖維素，從而提供可被吸收的養料。

在代謝途徑中，多個酶以特定的順序發揮功能：前一個酶的產物是后一個酶的底物；每個酶催化反應后，產物被傳遞到另一個酶。有些情況下，不同的酶可以平行地催化同一個反應，從而允許進行更為複雜的調控：比如一個酶可以以較低的活性持續地催化該反應，而另一個酶在被誘導后可以較高的活性進行催化。酶的存在確定了整個代謝按正確的途徑進行；而一旦沒有酶的存在，代謝既不能按所需步驟進行，也無法以足夠的速度完成合成以滿足細胞的需要。實際上如果沒有酶，代謝途徑，如糖酵解，無法獨立進行。例如，葡萄糖可以直接與ATP反應使得其一個或多個碳原子被磷酸化；在沒有酶的催化時，這個反應進行得非常緩慢以致可以忽略；而一旦加入己糖激酶，在6位上的碳原子的磷酸化反應獲得極大加速，雖然其他碳原子的磷酸化反應也在緩慢進行，但在一段時間后檢測可以發現，絕大多數產物為葡萄糖-6-磷酸。於是每個細胞就可以通過這樣一套功能性酶來完成代謝途徑的整個反應網路。

酶動力學是研究酶結合底物能力和催化反應速率的科學。研究者通過酶反應分析法（enzyme assay）來獲得用於酶動力學分析的反應速率數據。

1902年，維克多·亨得利提出了酶動力學的定量理論；隨後該理論得到他人證實並擴展為米氏方程。亨利最大貢獻在於其首次提出酶催化反應由兩步組成：首先，底物可逆地結合到酶上，形成酶-底物複合物；然後，酶完成對對應化學反應的催化，並釋放生成的產物。

酶初始反應速率（表示為“V”）與底物濃度（表示為“[S]”）的關係曲線。隨著底物濃度不斷提高，酶的反應速率也趨向於最大反應速率（表示為“V”）。酶可以在一秒鐘內催化數百萬個反應。例如，乳清酸核苷5-磷酸脫羧酶所催化的反應在無酶情況下，需要七千八百萬年才能將一半的底物轉化為產物；而同樣的反應過程，如果加入這種脫羧酶，則需要的時間只有25毫秒。酶催化速率依賴於反應條件和底物濃度。如果反應條件中存在能夠將蛋白解鏈的因素，如高溫、極端的pH和高的鹽濃度，都會破壞酶的活性；而提高反應體系中的底物濃度則會增加酶的活性。在酶濃度固定的情況下，隨著底物濃度的不斷升高，酶催化的反應速率也不斷加快並趨向於最大反應速率（V）。出現這種現象的原因是，當反應體系中底物的濃度升高，越來越多自由狀態下的酶分子結合底物形成酶-底物複合物；當所有酶分子的活性位點都被底物飽和結合，即所有酶分子形成酶-底物複合物時，催化的反應速率達到最大。當然，V並不是酶唯一的動力學常數，要達到一定反應速率所需的底物濃度也是一個重要的動力學指標。這一動力學指標即米氏常數（K），指的是達到V值一半的反應速率所需的底物濃度。對於特定的底物，每一種酶都有其特徵K值，表示底物與酶之間的結合強度（K值越低，結合越牢固，親和力越高）。另一個重要的動力學指標是催化常數，定義為一個酶活性位點在一秒鐘內催化底物的數量，用於表示酶催化特定底物的能力。

酶的催化效率可以用催化常數/米氏指數來衡量。這一表示式又被稱為特異性常數，其包含了催化反應中所有步驟的反應常數。由於特異性常數同時反映了酶對底物的親和力和催化能力，因此可以用於比較不同酶對於特定底物的 催化效率或同一種酶對於不同底物的催化效率。

酶與底物的每一次碰撞都會導致底物被催化，因此產物的生成速率不再為反應速率所主導，而分子的擴散速率起到了決定性作用。酶的這種特性被稱為“催化完美性”或“動力學完美性”。相關的酶的例子有磷酸丙糖異構酶、碳酸酐酶、乙醯膽鹼酯酶、過氧化氫酶、延胡索酸酶、β-內醯胺酶和超氧化物歧化酶。

米氏方程是基於質量作用定律而確立的，而該定律則基於自由擴散和熱動力學驅動的碰撞這些假定。然而，由於酶/底物/產物的高濃度和相分離或者一維/二維分子運動，許多生化或細胞進程明顯偏離質量作用定律的假定。在這些情況下，可以應用分形米氏方程。

存在一些酶，它們的催化產物動力學速率甚至高於分子擴散速率，這種現象無法用當今公認的理論來解釋。有多種理論模型被提出來解釋這類現象。其中，部分情況可以用酶對底物的附加效應來解釋，即一些酶被認為可以通過雙偶極電場來捕捉底物以及將底物以正確方位擺放到催化活性位點。另一種理論模型引入了基於量子理論的穿隧效應，即質子或電子可以穿過激活能壘（就如同穿過隧道一般），但關於穿隧效應還有較多爭議。有報道發現色胺中質子存在量子穿隧效應。因此，有研究者相信在酶催化中也存在著穿隧效應，可以直接穿過反應能壘，而不是像傳統理論模型的方式通過降低能壘達到催化效果。有相關的實驗報道提出在一種醇脫氫酶的催化反應中存在穿隧效應，但穿隧效應是否在酶催化反應中普遍存在並未有定論。

與其他催化劑一樣，酶並不改變反應的平衡常數，而是通過降低反應的活化能來加快反應速率。通常情況下，反應在酶存在或不存在的兩種條件下，其反應方向是相同的，只是前者的反應速度更快一些。但必須指出的是，在酶不存在的情況下，底物可以通過其他不受催化的“自由”反應生成不同的產物，原因是這些不同產物的形成速度更快。

酶可以連接兩個或多個反應，因此可以用一個熱力學上更容易發生的反應去“驅動”另一個熱力學上不容易發生的反應。例如，細胞常常通過ATP被酶水解所產生的能量來驅動其他化學反應。

酶可以同等地催化正向反應和逆向反應，而並不改變反應自身的化學平衡。例如，碳酸酐酶可以催化如下兩個互逆反應，催化哪一種反應則是依賴於反應物濃度。

當然，如果反應平衡極大地趨向於某一方向，比如釋放高能量的反應，而逆反應不可能有效的發生，則此時酶實際上不催化熱力學上允許的方向，而只催化其逆反應。